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- PDB-8kb6: Crystal Structure of Canine TNF-alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kb6
タイトルCrystal Structure of Canine TNF-alpha
要素Tumor necrosis factor
キーワードCYTOKINE / immune system / inflammatory
機能・相同性
機能・相同性情報


TNFR1-induced proapoptotic signaling / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TNFR1-mediated ceramide production / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / TNF signaling / regulation of multicellular organismal process / regulation of biological quality / regulation of secretion / negative regulation of protein-containing complex disassembly ...TNFR1-induced proapoptotic signaling / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TNFR1-mediated ceramide production / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / TNF signaling / regulation of multicellular organismal process / regulation of biological quality / regulation of secretion / negative regulation of protein-containing complex disassembly / vascular endothelial growth factor production / necroptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex disassembly / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of developmental process / positive regulation of JUN kinase activity / positive regulation of MAP kinase activity / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cytokine activity / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / immune response / positive regulation of apoptotic process / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor alpha / Tumour necrosis factor / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / Tumour necrosis factor domain / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85016596237 Å
データ登録者Lee, C.C. / Wang, A.H.-J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Structure-based development of a canine TNF-alpha-specific antibody using adalimumab as a template.
著者: Lee, C.C. / Kuo, W.C. / Chang, Y.W. / Hsu, S.F. / Wu, C.H. / Chen, Y.W. / Chang, J.J. / Wang, A.H.
履歴
登録2023年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7901
ポリマ－16,7901
非ポリマー00
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.119, 67.119, 79.024
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-343-

HOH

21A-365-

HOH

31A-398-

HOH

41A-406-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor / Cachectin / TNF-alpha / Tumor necrosis factor ligand superfamily member 2 / TNF-a


分子量: 16789.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: TNF, TNFA, TNFSF2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P51742
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6 M MgSO4, 100 mM MES, pH 5.6.

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2022年5月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→18 Å / Num. obs: 11257 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 15.9585259751 Å2 / CC1/2: 0.98 / CC star: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 44.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique obs: 1128 / CC1/2: 0.96 / CC star: 0.99 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
HKL-3000データスケーリング
REFMAC位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.1.4精密化
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85016596237→16.77975 Å / SU ML: 0.180697152146 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99610631886 / 位相誤差: 21.5966776056
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214920291661 598 5.31225015546 %
Rwork0.16826326764 10659 -
obs0.170531742474 11257 99.4083362769 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.7522334178 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85016596237→16.77975 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1154 0 0 109 1263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008405029688381182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9991529487911612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0613873775527182
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00648584587226209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.00080125573703
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8502-2.03610.2075683859521610.1710808853242692X-RAY DIFFRACTION100
2.0361-2.330.2236011208581900.1675362984892628X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.9330.2551430057331150.190340375712711X-RAY DIFFRACTION99.9646268129
2.933-16.779750.1977163086041320.1567055171672628X-RAY DIFFRACTION97.6645435244
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.5572636834 Å / Origin y: 4.67301487418 Å / Origin z: 1.7794117503 Å
111213212223313233
T0.0342399311127 Å2-0.026488838963 Å20.0190212182917 Å2-0.0733099209563 Å20.00617056037921 Å2--0.080413751964 Å2
L0.823854419493 °2-0.129578986453 °20.0484137952944 °2-0.416613660011 °20.257382418654 °2--0.540051226939 °2
S0.0779017592693 Å °-0.0136777044061 Å °0.149807865728 Å °0.0315168716349 Å °0.0839090132621 Å °-0.218743528752 Å °-0.0627941322794 Å °0.132817261195 Å °0.472933337026 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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