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万見
- PDB-8k9c: Structure of human Caprin-2 HR1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k9c
タイトルStructure of human Caprin-2 HR1 domain
要素Caprin-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signaling / homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


dorsal/ventral axis specification / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of cell growth / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell differentiation / negative regulation of translation / receptor complex / signaling receptor binding / centrosome ...dorsal/ventral axis specification / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of cell growth / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell differentiation / negative regulation of translation / receptor complex / signaling receptor binding / centrosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic activation/proliferation-associated protein-1 C term / Cytoplasmic activation/proliferation-associated protein-1 C term / Caprin / Caprin-1 dimerization domain / Caprin-1 dimerization domain / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Tumour necrosis factor-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Song, X.M.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31530094 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31100532 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insights into the Caprin-2 HR1 domain in canonical Wnt signaling
著者: Song, X.M.
履歴
登録2023年7月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caprin-2
B: Caprin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8202
ポリマ－58,8202
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4920 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area24000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.721, 65.322, 112.203
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.75, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Caprin-2 / C1q domain-containing protein 1 / Cytoplasmic activation/proliferation-associated protein 2 / ...C1q domain-containing protein 1 / Cytoplasmic activation/proliferation-associated protein 2 / Gastric cancer multidrug resistance-associated protein / Protein EEG-1 / RNA granule protein 140


分子量: 29410.104 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAPRIN2, C1QDC1, EEG1, KIAA1873, RNG140 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6IMN6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 12-15% PEG3350, 20 mM lithiuym chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月7日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→50 Å / Num. obs: 75003 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 56.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 31.67
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / Rmerge(I) obs: 0.875 / Mean I/σ(I) obs: 2.34 / Num. unique obs: 1885

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.32→30.21 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2399 3855 5.14 %
Rwork0.2176 --
obs0.2188 74950 95.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.32→30.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3307 0 0 83 3390
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.639
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.143442
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036510
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005582
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.32-2.350.3234630.31111247X-RAY DIFFRACTION47
2.35-2.380.34031360.3182515X-RAY DIFFRACTION96
2.38-2.410.35141480.31492724X-RAY DIFFRACTION96
2.41-2.440.29521300.28552478X-RAY DIFFRACTION96
2.44-2.480.33551380.27882513X-RAY DIFFRACTION97
2.48-2.510.32311440.29012659X-RAY DIFFRACTION97
2.51-2.550.3311430.27152574X-RAY DIFFRACTION97
2.55-2.590.38551380.2832579X-RAY DIFFRACTION97
2.59-2.640.27521390.28152604X-RAY DIFFRACTION97
2.64-2.690.33821370.27772608X-RAY DIFFRACTION97
2.69-2.740.30281450.26972620X-RAY DIFFRACTION98
2.74-2.790.27391390.2642569X-RAY DIFFRACTION97
2.79-2.850.32231460.27442665X-RAY DIFFRACTION98
2.85-2.920.28561350.25732510X-RAY DIFFRACTION98
2.92-2.990.31121410.26252672X-RAY DIFFRACTION98
2.99-3.070.30881430.25022629X-RAY DIFFRACTION98
3.07-3.160.28231430.26392578X-RAY DIFFRACTION97
3.16-3.270.30141450.24892610X-RAY DIFFRACTION98
3.27-3.380.2771390.23942593X-RAY DIFFRACTION98
3.38-3.520.22841440.22062646X-RAY DIFFRACTION98
3.52-3.680.22721430.21962635X-RAY DIFFRACTION98
3.68-3.870.22891410.2032614X-RAY DIFFRACTION98
3.87-4.110.23031380.19192588X-RAY DIFFRACTION98
4.11-4.430.21471450.1782597X-RAY DIFFRACTION97
4.43-4.870.21691400.18352554X-RAY DIFFRACTION96
4.87-5.580.22041450.20182614X-RAY DIFFRACTION98
5.58-7.010.19451400.21052626X-RAY DIFFRACTION98
7.01-30.210.16111270.16232274X-RAY DIFFRACTION86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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