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- PDB-8k70: Structural basis for the distinct roles of non-conserved Pro116 a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k70
タイトルStructural basis for the distinct roles of non-conserved Pro116 and conserved Tyr124 of BCH domain of yeast p50RhoGAP
要素Putative Rho GTPase-activating protein C1565.02c
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / GTPase-activating protein / Rho / Scaffold
機能・相同性
機能・相同性情報


: / phospholipid transfer activity / intermembrane phospholipid transfer / GTPase activator activity / Golgi apparatus / signal transduction
類似検索 - 分子機能
Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative Rho GTPase-activating protein C1565.02c
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Shankar, S. / Sivaraman, J.
資金援助 シンガポール, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore)R154-000-C07-114 シンガポール
Ministry of Education (MoE, Singapore)A-8000477-00-00 シンガポール
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for the distinct roles of non-conserved Pro116 and conserved Tyr124 of BCH domain of yeast p50RhoGAP.
著者: Shankar, S. / Chew, T.W. / Chichili, V.P.R. / Low, B.C. / Sivaraman, J.
履歴
登録2023年7月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative Rho GTPase-activating protein C1565.02c
B: Putative Rho GTPase-activating protein C1565.02c
C: Putative Rho GTPase-activating protein C1565.02c
D: Putative Rho GTPase-activating protein C1565.02c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4088
ポリマ－71,6314
非ポリマー7774
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.110, 108.110, 250.803
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質
Putative Rho GTPase-activating protein C1565.02c


分子量: 17907.658 Da / 分子数: 4 / 変異: P116A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe 972h- (分裂酵母)
株: 972 / 遺伝子: SPAC1565.02c
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P3B1
#2: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.08 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris propane pH 7.0 and 2.1 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.64 Å / Num. obs: 37961 / % possible obs: 93.83 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 79.17 Å2 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.23 / Num. unique obs: 2084

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→46.81 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 30.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 1994 5.25 %
Rwork0.211 --
obs0.2125 37945 93.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→46.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4999 0 0 0 4999
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.195695
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062766
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009844
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.81-2.880.40011110.36032015X-RAY DIFFRACTION74
2.88-2.950.36821380.35592304X-RAY DIFFRACTION85
2.95-3.040.3591290.34332416X-RAY DIFFRACTION88
3.04-3.140.36141350.32542465X-RAY DIFFRACTION90
3.14-3.250.3161420.29242560X-RAY DIFFRACTION93
3.25-3.380.28431450.2732539X-RAY DIFFRACTION93
3.38-3.530.29141400.24772609X-RAY DIFFRACTION95
3.54-3.720.28361500.23882686X-RAY DIFFRACTION98
3.72-3.950.27721490.20062694X-RAY DIFFRACTION99
3.95-4.260.23571470.18552705X-RAY DIFFRACTION99
4.26-4.690.20391500.17922740X-RAY DIFFRACTION99
4.69-5.360.20641540.18122716X-RAY DIFFRACTION100
5.37-6.760.26391510.22632754X-RAY DIFFRACTION100
6.76-46.810.16241530.15692748X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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