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万見
- PDB-8k35: Structure of the bacteriophage lambda tail tip complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k35
タイトルStructure of the bacteriophage lambda tail tip complex
要素
  • (Tail tip protein ...) x 2
  • Tail tip assembly protein I
  • Tail tube protein
  • Tape measure protein
  • Tip attachment protein J
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / virus tail / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage tail tape measure, C-terminal / Bacteriophage tail tape measure, N-terminal / Tape measure protein / Prophage tail length tape measure protein / Lambda phage tail tape-measure protein (Tape_meas_lam_C) / Bacteriophage lambda, Tail tip protein L / Bacteriophage lambda, Tail tip protein M / Bacteriophage lambda tail assembly I / Phage minor tail protein L / Phage minor tail protein ...Bacteriophage tail tape measure, C-terminal / Bacteriophage tail tape measure, N-terminal / Tape measure protein / Prophage tail length tape measure protein / Lambda phage tail tape-measure protein (Tape_meas_lam_C) / Bacteriophage lambda, Tail tip protein L / Bacteriophage lambda, Tail tip protein M / Bacteriophage lambda tail assembly I / Phage minor tail protein L / Phage minor tail protein / Bacteriophage lambda tail assembly protein I / Domain of unknown function DUF3672 / : / : / Tip attachment protein J, C-terminal receptor binding domain / Tip attachment protein J, Ig-like domain / Tip attachment protein J second Ig-like domain / : / Tip attachment protein J,FNIII-A domain / : / Domain of unknown function DUF1983 / Bacteriophage tail tip fiber protein / Lambda phage tail tube protein / Lambda phage tail tube protein, TTP / Tip attachment protein J / Putative phage tail protein / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2 / Beta-grasp domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / Tail tip assembly protein I / Tail tube protein / Tape measure protein / Tail tip protein M / Tail tip protein L / Tip attachment protein J
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage Lambda (λファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.44 Å
データ登録者Xiao, H. / Tan, L. / Cheng, L.P. / Liu, H.R.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971122 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200994 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2023
タイトル: Structure of the siphophage neck-Tail complex suggests that conserved tail tip proteins facilitate receptor binding and tail assembly.
著者: Hao Xiao / Le Tan / Zhixue Tan / Yewei Zhang / Wenyuan Chen / Xiaowu Li / Jingdong Song / Lingpeng Cheng / Hongrong Liu /
要旨: Siphophages have a long, flexible, and noncontractile tail that connects to the capsid through a neck. The phage tail is essential for host cell recognition and virus-host cell interactions; ...Siphophages have a long, flexible, and noncontractile tail that connects to the capsid through a neck. The phage tail is essential for host cell recognition and virus-host cell interactions; moreover, it serves as a channel for genome delivery during infection. However, the in situ high-resolution structure of the neck-tail complex of siphophages remains unknown. Here, we present the structure of the siphophage lambda "wild type," the most widely used, laboratory-adapted fiberless mutant. The neck-tail complex comprises a channel formed by stacked 12-fold and hexameric rings and a 3-fold symmetrical tip. The interactions among DNA and a total of 246 tail protein molecules forming the tail and neck have been characterized. Structural comparisons of the tail tips, the most diversified region across the lambda and other long-tailed phages or tail-like machines, suggest that their tail tip contains conserved domains, which facilitate tail assembly, receptor binding, cell adsorption, and DNA retaining/releasing. These domains are distributed in different tail tip proteins in different phages or tail-like machines. The side tail fibers are not required for the phage particle to orient itself vertically to the surface of the host cell during attachment.
履歴
登録2023年7月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年11月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年7月23日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Tip attachment protein J
A: Tip attachment protein J
B: Tip attachment protein J
J: Tail tip protein L
G: Tail tip protein L
N: Tail tip protein L
H: Tail tip protein M
O: Tail tip protein M
C: Tail tip protein M
E: Tail tip protein M
D: Tail tip protein M
F: Tail tip protein M
x: Tail tip assembly protein I
K: Tail tip assembly protein I
Q: Tail tip assembly protein I
L: Tail tube protein
R: Tail tube protein
T: Tail tube protein
U: Tail tube protein
V: Tail tube protein
W: Tail tube protein
P: Tape measure protein
M: Tape measure protein
S: Tape measure protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,028,79427
ポリマ－1,027,73924
非ポリマー1,0553
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 15分子 IABxKQLRTUVWPMS

#1: タンパク質 Tip attachment protein J / Central tail fiber / Host specificity protein J


分子量: 124550.625 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03749
#4: タンパク質 Tail tip assembly protein I


分子量: 23146.590 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03730
#5: タンパク質
Tail tube protein / TTP / Gene product V / gpV / Major tail protein V


分子量: 25831.779 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03733
#6: タンパク質 Tape measure protein / TMP / Gene product H / gpH / Minor tail protein H


分子量: 92393.430 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03736

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Tail tip protein ... , 2種, 9分子 JGNHOCEDF

#2: タンパク質 Tail tip protein L


分子量: 25730.578 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03738
#3: タンパク質
Tail tip protein M


分子量: 12547.373 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Lambda (λファージ) / 参照: UniProt: P03737

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非ポリマー , 1種, 3分子

#7: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia phage Lambda / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#6 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia phage Lambda (λファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54385 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00441238
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50456052
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.6735637
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0436198
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0047284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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