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- PDB-8k2r: The structure of HtpG M domain in complex with unstructured D131D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8k2r
タイトルThe structure of HtpG M domain in complex with unstructured D131D binding site b
要素
  • Disordered protein(D131D)
  • Molecular chaperone HtpG (Fragment)
キーワードCHAPERONE / E.coli Hsp90
機能・相同性
機能・相同性情報


endonuclease activity, active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and producing 3'-phosphomonoesters / micrococcal nuclease / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / response to heat / nucleic acid binding / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / extracellular region ...endonuclease activity, active with either ribo- or deoxyribonucleic acids and producing 3'-phosphomonoesters / micrococcal nuclease / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / response to heat / nucleic acid binding / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thermonuclease family signature 1. / Thermonuclease active site / Thermonuclease family signature 2. / Staphylococcal nuclease (SNase-like), OB-fold / Staphylococcal nuclease homologue / Thermonuclease domain profile. / Staphylococcal nuclease homologues / SNase-like, OB-fold superfamily / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. ...Thermonuclease family signature 1. / Thermonuclease active site / Thermonuclease family signature 2. / Staphylococcal nuclease (SNase-like), OB-fold / Staphylococcal nuclease homologue / Thermonuclease domain profile. / Staphylococcal nuclease homologues / SNase-like, OB-fold superfamily / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Molecular chaperone HtpG / Thermonuclease
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Qu, X. / Huang, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770807 31971144 中国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: Structural basis for the dynamic chaperoning of disordered clients by Hsp90.
著者: Qu, X. / Zhao, S. / Wan, C. / Zhu, L. / Ji, T. / Rossi, P. / Wang, J. / Kalodimos, C.G. / Wang, C. / Xu, W. / Huang, C.
履歴
登録2023年7月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Molecular chaperone HtpG (Fragment)
B: Disordered protein(D131D)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1482
ポリマ－40,1482
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Molecular chaperone HtpG (Fragment)


分子量: 31353.383 Da / 分子数: 1 / 断片: Heat shock protein 90 (Hsp90) M domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: htpG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A7A6VTW3
#2: タンパク質 Disordered protein(D131D)


分子量: 8795.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00644

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-13C HSQC
121isotropic12D 1H-15N HSQC
131isotropic13D 1H-13C NOESY
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D CBCA(CO)NH
161isotropic13D HNCO
171isotropic13D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 500 uM [U-100% 15N] Heat shock protein 90 (Hsp90) M domain, 500 uM [U-10% 13C; U-99% 15N] Heat shock protein 90 (Hsp90) M domain, 500 uM [U-13C; U-15N; U-2H] Heat shock protein 90 (Hsp90) M ...内容: 500 uM [U-100% 15N] Heat shock protein 90 (Hsp90) M domain, 500 uM [U-10% 13C; U-99% 15N] Heat shock protein 90 (Hsp90) M domain, 500 uM [U-13C; U-15N; U-2H] Heat shock protein 90 (Hsp90) M domain, 500 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Disordered protein (D131D), 93% H2O/7% D2O
Label: 13CH3_sample / 溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMHeat shock protein 90 (Hsp90) M domain[U-100% 15N]1
500 uMHeat shock protein 90 (Hsp90) M domain[U-10% 13C; U-99% 15N]2
500 uMHeat shock protein 90 (Hsp90) M domain[U-13C; U-15N; U-2H]3
500 uMDisordered protein (D131D)[U-100% 13C; U-100% 15N]4
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: condition_1 / pH: 7 / 圧: 1 Pa / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8502

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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