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- PDB-8jzw: Cystal structure of HP1 in complex with TRIM66 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jzw
タイトルCystal structure of HP1 in complex with TRIM66 peptide
要素
  • ASN-SER-GLU-HIS-LYS-ILE-PRO-TYR-VAL-ARG-LEU-GLU-ARG-LEU-LYS-ILE-CYS-ALA
  • Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
キーワードPROTEIN BINDING / TRIM66 / HP1
機能・相同性
機能・相同性情報


: / pericentric heterochromatin / chromatin organization / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromobox protein homologue 3 / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain ...Chromobox protein homologue 3 / Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Shen, S.Y. / Li, F.D. / Shi, Y.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other government 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cystal structure of HP1 in complex with TRIM66 peptide
著者: Shen, S.Y. / Li, F.D. / Shi, Y.Y.
履歴
登録2023年7月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
D: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
F: ASN-SER-GLU-HIS-LYS-ILE-PRO-TYR-VAL-ARG-LEU-GLU-ARG-LEU-LYS-ILE-CYS-ALA
A: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
B: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
E: ASN-SER-GLU-HIS-LYS-ILE-PRO-TYR-VAL-ARG-LEU-GLU-ARG-LEU-LYS-ILE-CYS-ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0916
ポリマ－41,0916
非ポリマー00
水4,053225
1
C: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
D: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
F: ASN-SER-GLU-HIS-LYS-ILE-PRO-TYR-VAL-ARG-LEU-GLU-ARG-LEU-LYS-ILE-CYS-ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5453
ポリマ－20,5453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area7700 Å2
手法PISA
2
A: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
B: Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila)
E: ASN-SER-GLU-HIS-LYS-ILE-PRO-TYR-VAL-ARG-LEU-GLU-ARG-LEU-LYS-ILE-CYS-ALA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5453
ポリマ－20,5453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area8090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.247, 98.690, 40.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.46, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog, Drosophila) / Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog / Drosophila) / isoform CRA_a / Coiled-coil domain ...Chromobox homolog 3 (HP1 gamma homolog / Drosophila) / isoform CRA_a / Coiled-coil domain containing 32 / isoform CRA_c


分子量: 9185.379 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CBX3, CCDC32, hCG_1745364, hCG_1999239, tcag7.173
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A4D177
#2: タンパク質・ペプチド ASN-SER-GLU-HIS-LYS-ILE-PRO-TYR-VAL-ARG-LEU-GLU-ARG-LEU-LYS-ILE-CYS-ALA


分子量: 2174.589 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.05 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: batch mode
詳細: 30% PEG MME 2000, 0.1 mmol/L sodium cacodylate (pH 6.0)

-
データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月20日
回折測定詳細: 1.00 degrees, 0.1 sec, detector distance 200.00 mm / 手法: \w scans
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.091 / 数: 176397
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 25428 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/av σ(I): 15.545 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.576 / Mean I/σ(I) obs: 2.188 / Num. unique obs: 2491 / Rsym value: 0.576 / % possible all: 94.9
Cell measurementReflection used: 176397

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→35.94 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2248 1223 4.82 %
Rwork0.1899 --
obs0.1916 25361 96.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→35.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2143 0 0 225 2368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072187
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9052952
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.164292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.870.27931380.21892616X-RAY DIFFRACTION94
1.87-1.960.28241330.2212653X-RAY DIFFRACTION96
1.96-2.060.2621470.20132668X-RAY DIFFRACTION96
2.06-2.190.24361210.19272693X-RAY DIFFRACTION97
2.19-2.360.22431400.18792657X-RAY DIFFRACTION96
2.36-2.60.23771370.20652693X-RAY DIFFRACTION97
2.6-2.970.26411190.20492709X-RAY DIFFRACTION97
2.97-3.740.21321390.17952704X-RAY DIFFRACTION97
3.74-35.940.18081490.16982745X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.4826 Å / Origin y: 25.5392 Å / Origin z: 34.1389 Å
111213212223313233
T0.0701 Å2-0.0229 Å20.0325 Å2-0.1117 Å2-0.001 Å2--0.105 Å2
L0.5227 °2-0.3028 °20.6992 °2-0.7632 °2-0.2287 °2--1.1272 °2
S-0.0035 Å °0.036 Å °-0.0136 Å °0.0388 Å °-0.0068 Å °-0.0599 Å °-0.0148 Å °0.0388 Å °-0.0008 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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