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- PDB-8jup: Crystal structure of a receptor like kinase from rice -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jup
タイトルCrystal structure of a receptor like kinase from rice
要素LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
キーワードTRANSFERASE / Complex / receptor-like kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response by callose deposition in cell wall / detection of bacterium / receptor-mediated endocytosis / non-specific serine/threonine protein kinase / endosome / defense response to bacterium / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding ...defense response by callose deposition in cell wall / detection of bacterium / receptor-mediated endocytosis / non-specific serine/threonine protein kinase / endosome / defense response to bacterium / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Ming, Z. / Zhao, Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32160064 中国
引用ジャーナル: Plant Commun. / 年: 2024
タイトル: An Active State Formation Mechanism of Receptor Kinase in Plant
著者: Ming, Z. / Zhao, Q.
履歴
登録2023年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7073
ポリマ－35,1761
非ポリマー5312
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13140 Å2
手法PISA
2
A: LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
ヘテロ分子

A: LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4146
ポリマ－70,3512
非ポリマー1,0634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
Buried area5360 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area22950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.140, 71.140, 167.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2 / Protein FLAGELLIN-SENSING 2 homolog / OsFLS2 / Protein FLAGELLIN-SENSITIVE 2 homolog


分子量: 35175.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: FLS2, Os04g0618700, LOC_Os04g52780, OsJ_16186 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q0JA29, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate monohydrate, 0.1 M BIS-TRIS (pH 6.5), 25% (w/v) polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→19.87 Å / Num. obs: 35135 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 17.7 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / Num. unique obs: 2556 / CC1/2: 0.715

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15_3459: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→19.28 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2214 1946 5.67 %
Rwork0.2007 --
obs0.2019 34321 97.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→19.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2188 0 32 247 2467
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092258
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1713060
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2951340
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005383
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.98-2.02950.31961310.27762185X-RAY DIFFRACTION94
2.0295-2.08430.27611370.27982229X-RAY DIFFRACTION96
2.0843-2.14560.28921340.24572232X-RAY DIFFRACTION96
2.1456-2.21470.26011320.23242266X-RAY DIFFRACTION97
2.2147-2.29380.26861370.2392252X-RAY DIFFRACTION96
2.2938-2.38540.23741330.23092258X-RAY DIFFRACTION98
2.3854-2.49380.23531370.21492269X-RAY DIFFRACTION98
2.4938-2.6250.28061420.22082332X-RAY DIFFRACTION98
2.625-2.7890.23271370.21272310X-RAY DIFFRACTION99
2.789-3.00360.2411450.21762343X-RAY DIFFRACTION99
3.0036-3.30450.22031440.20692362X-RAY DIFFRACTION99
3.3045-3.77950.21781460.18222381X-RAY DIFFRACTION100
3.7795-4.750.16991460.15952436X-RAY DIFFRACTION100
4.75-19.280.18831450.18152520X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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