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万見
- PDB-8jr5: Crystal structure of Hendra Virus attachment(G) glycoprotein muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jr5
タイトルCrystal structure of Hendra Virus attachment(G) glycoprotein mutant S586N
要素Glycoprotein G
キーワードVIRAL PROTEIN / Hendra virus / Nipah virus / attachment glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


exo-alpha-sialidase activity / host cell surface / host cell surface receptor binding / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin-neuraminidase / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Sialidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hendra virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Li, Y.H. / Huang, X.Y. / Xu, J.J. / Chen, W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200762 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Hendra Virus attachment (G) glycoprotein mutant S586N
著者: Li, Y.H. / Huang, X.Y. / Xu, J.J. / Chen, W.
履歴
登録2023年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein G
B: Glycoprotein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9247
ポリマ－93,6142
非ポリマー1,3095
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.926, 63.658, 121.622
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glycoprotein G


分子量: 46807.141 Da / 分子数: 2 / 変異: S586N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hendra virus (isolate Horse/Autralia/Hendra/1994) (ウイルス)
遺伝子: G / 発現宿主: Henipavirus hendraense (ウイルス) / 参照: UniProt: O89343
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.37 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG3350 14%, 10mM MgCl2, 5mM NiCL2, PIPES 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 19331 / % possible obs: 98.52 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 12.68
反射 シェル解像度: 3.3→3.418 Å / Num. unique obs: 19216 / CC1/2: 0.98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→41.59 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 961 5 %
Rwork0.2583 --
obs0.2599 19231 98.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→41.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6369 0 84 0 6453
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0126604
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5898988
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.412416
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0861031
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011140
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.470.35021270.34292459X-RAY DIFFRACTION94
3.47-3.690.38841370.34282568X-RAY DIFFRACTION98
3.69-3.970.34681380.29152613X-RAY DIFFRACTION99
3.97-4.370.2731370.23082615X-RAY DIFFRACTION100
4.37-50.19051380.192638X-RAY DIFFRACTION100
5.01-6.30.27561410.24682670X-RAY DIFFRACTION100
6.3-100.30021430.26332707X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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