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- PDB-8joy: Plk1 polo-box domain bound to HPV4 L2 residues 251-257 with pThr255 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8joy
タイトルPlk1 polo-box domain bound to HPV4 L2 residues 251-257 with pThr255
要素
  • Peptide from Minor capsid protein L2
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードCELL CYCLE / Plk1 / polo-box domain / PBD / HPV / L2 / HPV4
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / regulation of protein binding / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / polo kinase ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / regulation of protein binding / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / Phosphorylation of Emi1 / protein localization to nuclear envelope / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / anaphase-promoting complex binding / Phosphorylation of the APC/C / outer kinetochore / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of proteolysis / mitotic sister chromatid segregation / mitotic cytokinesis / centriolar satellite / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / spindle midzone / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein localization to chromatin / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / centriole / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / Condensation of Prophase Chromosomes / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / establishment of protein localization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / kinetochore / spindle pole / positive regulation of protein localization to nucleus / spindle / viral penetration into host nucleus / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / host cell / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / viral capsid / mitotic cell cycle / host cell endosome / midbody / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule binding / host cell Golgi apparatus / regulation of cell cycle / protein kinase activity / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / chromatin / negative regulation of apoptotic process / host cell nucleus / protein kinase binding / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Late protein L2 / Late Protein L2 / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Late protein L2 / Late Protein L2 / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Minor capsid protein L2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus 4 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Ku, B. / Jung, S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2019M3E5D6063955 韓国
引用ジャーナル: J.Microbiol / 年: 2023
タイトル: Crystal Structures of Plk1 Polo-Box Domain Bound to the Human Papillomavirus Minor Capsid Protein L2-Derived Peptide.
著者: Jung, S. / Lee, H.S. / Shin, H.C. / Choi, J.S. / Kim, S.J. / Ku, B.
履歴
登録2023年6月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Peptide from Minor capsid protein L2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0342
ポリマ－27,0342
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.106, 54.691, 57.578
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.023, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 26165.857 Da / 分子数: 1 / 断片: polo-box domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Minor capsid protein L2 / HPV4 L2 peptide


分子量: 867.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: phosphoThr255
由来: (合成) Human papillomavirus 4 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: Q07862
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M malate MES Tris buffer pH 6.5, 25% polyethylene glycol 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 6436 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 48.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 5.19
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.503 / Num. unique obs: 315

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.61→39.65 Å / SU ML: 0.3112 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 28.3728
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2546 630 9.82 %
Rwork0.1978 5786 -
obs0.2034 6416 94.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→39.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1796 0 0 17 1813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00931834
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17952484
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0649278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0067312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.85441108
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.61-2.870.31341500.24541429X-RAY DIFFRACTION93.82
2.87-3.290.25921580.21721448X-RAY DIFFRACTION96.4
3.29-4.140.26461700.18721444X-RAY DIFFRACTION95.67
4.14-39.650.23161520.18651465X-RAY DIFFRACTION94.12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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