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- PDB-8jow: Crystal structure of rabbit antibody with phosphorylated peptide bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jow
タイトルCrystal structure of rabbit antibody with phosphorylated peptide bound
要素
  • ARG-PRO-HIS-PHE-PRO-GLN-PHE-SEP-TYR-SER-ALA-SER
  • Antibody (scFv)
キーワードIMMUNE SYSTEM / Binding Rabbit antibody Phosphorylated serine Selectivity Post-translational modification Antibody Antigen
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Caaveiro, J.M.M. / Kawade, R. / Tsumoto, K.
資金援助 日本, 15件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H04202 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16H02420 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05766 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20H02531 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20wm0325002s 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19ak0101117h 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20ak0101139h 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18ak0101100h 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101094j 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18dm0107064h 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18mk0101081h 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18fm0208030h 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18fk0108073h 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18ak0101100h 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR20H8 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Unveiling the structural mechanisms behind high affinity and selectivity in phosphorylated epitope-specific rabbit antibodies.
著者: Kasahara, K. / Kawade, R. / Nakakido, M. / Matsunaga, R. / Akiba, H. / Entzminger, K.C. / Maruyama, T. / Okumura, S.C.J. / Caaveiro, J.M.M. / Kuroda, D. / Tsumoto, K.
履歴
登録2023年6月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22024年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antibody (scFv)
B: ARG-PRO-HIS-PHE-PRO-GLN-PHE-SEP-TYR-SER-ALA-SER
C: Antibody (scFv)
D: ARG-PRO-HIS-PHE-PRO-GLN-PHE-SEP-TYR-SER-ALA-SER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5936
ポリマ－53,5234
非ポリマー712
水8,233457
1
A: Antibody (scFv)
B: ARG-PRO-HIS-PHE-PRO-GLN-PHE-SEP-TYR-SER-ALA-SER
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8324
ポリマ－26,7612
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area10450 Å2
手法PISA
2
C: Antibody (scFv)
D: ARG-PRO-HIS-PHE-PRO-GLN-PHE-SEP-TYR-SER-ALA-SER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7612
ポリマ－26,7612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.520, 43.560, 63.520
Angle α, β, γ (deg.)71.31, 84.39, 87.57
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: 抗体 Antibody (scFv)


分子量: 25255.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質・ペプチド ARG-PRO-HIS-PHE-PRO-GLN-PHE-SEP-TYR-SER-ALA-SER


分子量: 1505.526 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 457 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M Lithium chloride, 20 % w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→41.3 Å / Num. obs: 77744 / % possible obs: 88.8 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.47 Å / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 10677 / CC1/2: 0.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0411精密化
MOSFLM7.1.0データ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→29.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.825 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1993 2329 3 %RANDOM
Rwork0.16202 ---
obs0.16321 75415 88.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.213 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.87 Å20.01 Å2-0.1 Å2
2---0.42 Å2-0.44 Å2
3---0.78 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.4→29.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3557 0 2 457 4016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0113706
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0163336
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6091.6495064
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5631.5597709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7755490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.965520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.02810551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.024371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9151.1371918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8971.1371918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2182.0342389
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.2182.0352390
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9311.2671788
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9311.2671789
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3152.2752665
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.07113.193992
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other1.88212.033897
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.44237042
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.431 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 140 -
Rwork0.248 4960 -
obs--78.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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