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- PDB-8jnx: alkaline amylase Amy703 with truncated of N-terminus domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jnx
タイトルalkaline amylase Amy703 with truncated of N-terminus domain
要素Alpha-amylase
キーワードHYDROLASE / N-terminus domain / Amylase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Alkalihalophilus pseudofirmus OF4 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.20279875112 Å
データ登録者Xiang, L. / Zhang, G. / Zhou, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670069 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2024
タイトル: N-terminal domain truncation yielded a unique dimer of polysaccharide hydrolase with enhanced enzymatic activity, stability and calcium ion independence.
著者: Xiang, L. / Hu, X. / Du, C. / Wu, L. / Lu, Z. / Zhou, J. / Zhang, G.
履歴
登録2023年6月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5193
ポリマ－75,4391
非ポリマー802
水00
1
A: Alpha-amylase
ヘテロ分子

A: Alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,0396
ポリマ－150,8782
非ポリマー1604
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
Buried area2410 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area53810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.307, 171.307, 167.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 Alpha-amylase


分子量: 75439.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkalihalophilus pseudofirmus OF4 (バクテリア)
遺伝子: amy / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A023I4U3
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.85 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 7.5, 2.4 M Sodium malonate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 24396 / % possible obs: 98.06 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 73.3989253842 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 35
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / Num. unique obs: 1955 / CC1/2: 0.779

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.20279875112→49.4579 Å / SU ML: 0.326204290268 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33785944841 / 位相誤差: 22.9440243257
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244565093772 1218 5.0938898415 %
Rwork0.207219680113 22693 -
obs0.209187704736 23911 98.0803150252 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.20279875112→49.4579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5324 0 2 0 5326
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001853739216015475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4834693703557457
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042456049223775
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00334023078009999
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.51111989783173
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2028-3.3310.2927649066711160.2965157084672111X-RAY DIFFRACTION83.879472693
3.331-3.48260.3580008647591430.2796235420542484X-RAY DIFFRACTION99.469897766
3.4826-3.66610.274917655951370.24718058192513X-RAY DIFFRACTION99.9245852187
3.6661-3.89570.2498233808441180.2196187566652556X-RAY DIFFRACTION100
3.8957-4.19640.2716892408531580.1977296953272515X-RAY DIFFRACTION99.8505790064
4.1964-4.61840.2101797797571310.1735492671432553X-RAY DIFFRACTION99.8140572704
4.6184-5.2860.2126860305871460.1672547906372564X-RAY DIFFRACTION99.9262536873
5.286-6.65730.2410380253161350.1990196054392620X-RAY DIFFRACTION99.9637155298
6.6573-6.89460.2112325101021340.2035239598972777X-RAY DIFFRACTION99.6576514892
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -43.294148996 Å / Origin y: -44.1208899231 Å / Origin z: -4.91980638074 Å
111213212223313233
T0.334700068854 Å20.0295106027539 Å2-0.00539076165494 Å2-0.317105983881 Å20.0728421959844 Å2--0.431168852565 Å2
L1.17979700566 °20.0457925623514 °20.00319670320526 °2-0.885443061006 °20.0613974479458 °2--2.02998818624 °2
S-0.0740961480635 Å °-0.166391012469 Å °0.0373208100883 Å °-0.109984896256 Å °-0.004327369617 Å °-0.238269884974 Å °-0.0991640698083 Å °0.151120568382 Å °0.0697004215107 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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