[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-8jm4: Endo-deglycosylated hydroxynitrile lyase isozyme 5 mutant L331A f... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8jm4 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Endo-deglycosylated hydroxynitrile lyase isozyme 5 mutant L331A from Prunus communis complexed with 2-methyl-4H-benzo[d][1,3]dioxine-6-carbaldehyde | ||||||
![]() | (R)-mandelonitrile lyase | ||||||
![]() | LYASE / Hydroxynitrile lyase / FAD / hydrocynanation | ||||||
Function / homology | FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER![]() | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zheng, Y.-C. / Li, F.-L. / Yu, H.-L. / Xu, J.-H. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Endo-deglycosylated hydroxynitrile lyase isozyme 5 mutant L331A from Prunus communis complexed with 2-methyl-4H-benzo[d][1,3]dioxine-6-carbaldehyde Authors: Zheng, Y.-C. / Li, F.-L. / Yu, H.-L. / Xu, J.-H. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 130.6 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 95.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 37.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
---|
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Protein / Sugars , 2 types, 7 molecules A![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | ( Mass: 58972.355 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: L331A Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Author stated the sequence reference is Genbank AAP84580.1, and the initial signal peptide (Met1 to Ser27) was exchanged into yeast alpha-factor subjected to cleavage during extracellular expression. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#4: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 5 types, 393 molecules ![](data/chem/img/FAD.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/DMS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/DMS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-FQ9 / ( Mass: 178.185 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Formula: C10H10O3 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION |
---|---|
#3: Chemical | ChemComp-FAD / |
#5: Chemical | ChemComp-PEG / |
#6: Chemical | ChemComp-DMS / |
#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.64 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.25 Details: tris-bicine, 100 mM, pH 8.5; CaCl2, 60 mM; MgCl2, 60 mM; PEG 500MME, 20%, v/v; PEG 20000, 10%, w/v PH range: 8.25-8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 5, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→50 Å / Num. obs: 78057 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 10.5 % / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 0.978 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 823338 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.512 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.6→33.52 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|