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- PDB-8jly: Structure of nanobody in complex with alpha-synuclein peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jly
タイトルStructure of nanobody in complex with alpha-synuclein peptide
要素
  • Nanobody
  • alpha-synuclein peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Nanobody / Parkinson's disease / alpha-synuclein / Nanobody peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / regulation of norepinephrine uptake / response to iron(II) ion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of locomotion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of macrophage activation / negative regulation of microtubule polymerization / dopamine uptake involved in synaptic transmission / synaptic vesicle transport / dynein complex binding / positive regulation of receptor recycling / regulation of dopamine secretion / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / response to type II interferon / cuprous ion binding / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of exocytosis / kinesin binding / positive regulation of endocytosis / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to magnesium ion / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / localization / phospholipid metabolic process / supramolecular fiber organization / axon terminus / inclusion body / cellular response to copper ion / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / excitatory postsynaptic potential / response to interleukin-1 / adult locomotory behavior / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / phosphoprotein binding / protein tetramerization / regulation of transmembrane transporter activity / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / microglial cell activation / negative regulation of protein kinase activity / protein destabilization / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / ferrous iron binding / tau protein binding / PKR-mediated signaling / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / receptor internalization / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / actin cytoskeleton / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cell cortex / histone binding / cellular response to oxidative stress / growth cone / postsynapse / chemical synaptic transmission / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / amyloid fibril formation / response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / oxidoreductase activity / lysosome / transcription cis-regulatory region binding
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.29 Å
データ登録者Islam, Z. / Kolatkar, P.R.
資金援助Qatar, 1件
組織認可番号国
Qatar FoundationQatar
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the unique recognition module between alpha-synuclein peptide and nanobody.
著者: Islam, Z. / Vaikath, N.N. / Hmila, I. / El-Agnaf, O.M.A. / Kolatkar, P.R.
履歴
登録2023年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nanobody
B: alpha-synuclein peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4923
ポリマ－15,4002
非ポリマー921
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area5890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.474, 41.906, 86.352
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

HOH

21A-306-

HOH

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要素

#1: 抗体 Nanobody


分子量: 14001.385 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Camelus dromedarius (ヒトコブラクダ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質・ペプチド alpha-synuclein peptide


分子量: 1398.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37840
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 2.0M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→28.5 Å / Num. obs: 30998 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 17.16 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.25→1.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 2028 / CC1/2: 0.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.29→28.5 Å / SU ML: 0.1472 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 17.6267
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1858 2838 9.91 %
Rwork0.1609 25800 -
obs0.1633 28638 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.29→28.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数887 0 6 91 984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051980
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84541344
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0874157
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0066172
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.0725155
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.29-1.310.29231420.24721241X-RAY DIFFRACTION97.81
1.31-1.330.26481500.2151244X-RAY DIFFRACTION99.36
1.33-1.360.24841330.20431272X-RAY DIFFRACTION99.36
1.36-1.390.2471430.19441270X-RAY DIFFRACTION99.65
1.39-1.420.22941340.18371262X-RAY DIFFRACTION99.5
1.42-1.450.19911480.15131291X-RAY DIFFRACTION99.93
1.45-1.490.19181420.15581242X-RAY DIFFRACTION99.35
1.49-1.530.18761520.14871279X-RAY DIFFRACTION99.1
1.53-1.570.1851320.1471277X-RAY DIFFRACTION99.79
1.57-1.620.18411270.15251302X-RAY DIFFRACTION99.86
1.62-1.680.21651360.16081289X-RAY DIFFRACTION99.58
1.68-1.750.18691300.14681279X-RAY DIFFRACTION99.72
1.75-1.830.18261440.14521282X-RAY DIFFRACTION99.79
1.83-1.920.16971620.14271271X-RAY DIFFRACTION99.79
1.92-2.050.17031410.13261292X-RAY DIFFRACTION99.93
2.05-2.20.17491520.14131285X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.420.17311300.15381316X-RAY DIFFRACTION99.93
2.42-2.770.19681450.17721348X-RAY DIFFRACTION100
2.78-3.50.17861380.15911342X-RAY DIFFRACTION100
3.5-100.17991570.1731416X-RAY DIFFRACTION99.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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