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- PDB-8je7: Crystal Structure of Anopheles culicifacies Prolyl-tRNA Synthetas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8je7
タイトルCrystal Structure of Anopheles culicifacies Prolyl-tRNA Synthetase (AcPRS) in complex with two inhibitors (Halofuginone and L95)
要素PROLYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE/INHIBITOR / Malaria / Vector / Anopheles / Mosquito / Larvicidal / Aminoacyl-tRNA synthetase / LIGASE / LIGASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / WHEP-TRS domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain ...Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / WHEP-TRS domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / S15/NS1, RNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Chem-HFG / Chem-JE6 / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Anopheles culicifacies (カ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Goswami, R. / Manickam, Y. / Chhibber-Goel, J. / Harlos, K. / Sharma, A.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India)PR32713 インド
引用ジャーナル: J.Infect.Dis. / 年: 2025
タイトル: Chemical targeting of prolyl-tRNA synthetase stalls ovarian development and kills malaria vectors.
著者: Goswami, R. / Manickam, Y. / Goel, J.C. / Gupta, S. / B M, S. / Sharma, A.
履歴
登録2023年5月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
B: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,70519
ポリマ－116,2022
非ポリマー2,50317
水6,197344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6930 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area38280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.675, 113.712, 123.999
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROLYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 58101.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Anopheles culicifacies (カ) / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A182M1F8

-
非ポリマー , 7種, 361分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HFG / 7-bromo-6-chloro-3-{3-[(2R,3S)-3-hydroxypiperidin-2-yl]-2-oxopropyl}quinazolin-4(3H)-one / Halofuginone / (+)-ハロフギノン


分子量: 414.681 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17BrClN3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: alkaloid, 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-JE6 / ~{N}-[4-[(3~{S})-3-cyano-3-cyclopropyl-2-oxidanylidene-pyrrolidin-1-yl]-6-methyl-pyridin-2-yl]-2-phenyl-ethanamide


分子量: 374.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H22N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Sodium chloride, 0.1 M Sodium HEPES pH 7.5 and 25% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→83.81 Å / Num. obs: 65962 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 12 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.118 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.14→2.19 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 3061 / CC1/2: 0.3 / Rrim(I) all: 2.181 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15rc1_3423: ???)精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7F9A

7f9a


解像度: 2.14→83.808 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2279 3242 4.93 %
Rwork0.1803 --
obs0.1825 65769 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→83.808 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7755 0 137 344 8236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088133
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94811062
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.3536629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071480
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.16760.3171270.30282396X-RAY DIFFRACTION89
2.1676-2.20150.36681340.29412599X-RAY DIFFRACTION95
2.2015-2.23760.33041320.282651X-RAY DIFFRACTION98
2.2376-2.27610.31831550.2672675X-RAY DIFFRACTION99
2.2761-2.31750.28291620.25392673X-RAY DIFFRACTION100
2.3175-2.36210.2931400.24662689X-RAY DIFFRACTION100
2.3621-2.41030.27671460.23072720X-RAY DIFFRACTION100
2.4103-2.46270.28641300.21622728X-RAY DIFFRACTION100
2.4627-2.520.28991250.20892738X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.58310.22821390.20172717X-RAY DIFFRACTION100
2.5831-2.65290.26021510.2052690X-RAY DIFFRACTION100
2.6529-2.7310.27341560.20192714X-RAY DIFFRACTION100
2.731-2.81910.28231190.20952756X-RAY DIFFRACTION100
2.8191-2.91990.27761480.20392701X-RAY DIFFRACTION100
2.9199-3.03680.24211380.19482722X-RAY DIFFRACTION100
3.0368-3.1750.25091460.19562762X-RAY DIFFRACTION100
3.175-3.34240.24881340.18842759X-RAY DIFFRACTION100
3.3424-3.55180.23681410.17662753X-RAY DIFFRACTION100
3.5518-3.82610.22221270.15912783X-RAY DIFFRACTION100
3.8261-4.21110.19291480.14682743X-RAY DIFFRACTION100
4.2111-4.82040.17391330.12282814X-RAY DIFFRACTION100
4.8204-6.07290.18411520.15532802X-RAY DIFFRACTION100
6.0729-83.8080.20221590.18282942X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -34.9244 Å / Origin y: 4.9608 Å / Origin z: -15.4129 Å
111213212223313233
T0.2368 Å2-0.0111 Å2-0.0095 Å2-0.2423 Å2-0.0386 Å2--0.2905 Å2
L0.7934 °2-0.1307 °2-0.0656 °2-0.6447 °2-0.0637 °2--1.3433 °2
S0.0156 Å °-0.1166 Å °-0.0175 Å °-0.0042 Å °0.0096 Å °0.1099 Å °0.036 Å °0.0031 Å °-0.0171 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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