[日本語] English
万見
- PDB-8jae: Crystal structure of E33A mutant human galectin-10 produced by ce... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8jae
タイトルCrystal structure of E33A mutant human galectin-10 produced by cell-free protein synthesis in complex with melezitose
要素Galectin-10
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Galectin / CLC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of activated T cell proliferation / regulation of T cell cytokine production / T cell apoptotic process / regulation of T cell anergy / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Kojima, M. / Ueno, T. / Abe, S. / Hirata, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cell-free protein crystallization for rapid structure determination of multiple substrates
著者: Kojima, M. / Abe, S. / Hirata, K. / Ueno, T.
履歴
登録2023年5月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.gene_src_details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Galectin-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9182
ポリマ－16,4141
非ポリマー5041
水2,810156
1
A: Galectin-10
ヘテロ分子

A: Galectin-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8364
ポリマ－32,8282
非ポリマー1,0092
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area4010 Å2
ΔGint18 kcal/mol
Surface area11960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.160, 49.160, 262.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-280-

HOH

21A-312-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Galectin-10 / Gal-10 / Charcot-Leyden crystal protein / CLC / Eosinophil lysophospholipase / Lysolecithin acylhydrolase


分子量: 16413.797 Da / 分子数: 1 / 変異: E33A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free synthesis / 遺伝子: CLC, LGALS10, LGALS10A / 発現宿主: Triticum aestivum (コムギ) / 参照: UniProt: Q05315
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-2)-[alpha-D-glucopyranose-(1-3)]beta-D-fructofuranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpa1-2[DGlcpa1-3]DFrufbGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5][ha122h-2b_2-5]/1-2-1/a1-b2_b3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}[(3+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: small tubes / 詳細: cell-free crystallization

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→50 Å / Num. obs: 25346 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14.47 % / Biso Wilson estimate: 15.68 Å2 / CC1/2: 0.988 / Net I/σ(I): 10.52
反射 シェル解像度: 1.62→1.72 Å / Num. unique obs: 4028 / CC1/2: 0.704

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
Coot0.8.9.2 ELモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.62→42.57 Å / SU ML: 0.196 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.6903
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2217 1997 7.91 %
Rwork0.194 23244 -
obs0.1962 25241 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→42.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1138 0 34 156 1328
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711247
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01091703
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0674194
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0067211
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.666168
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.62-1.660.29491370.32991602X-RAY DIFFRACTION99.66
1.66-1.710.3151400.27541625X-RAY DIFFRACTION99.94
1.71-1.760.2771400.23591629X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.810.24441380.21841599X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.880.24551370.20431606X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.950.22561390.21561626X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.040.26331410.22521639X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.150.22021400.17911629X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.280.20621410.19061638X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.460.19941430.18291679X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.710.22311430.1861661X-RAY DIFFRACTION100
2.71-3.10.20681470.19261696X-RAY DIFFRACTION99.95
3.1-3.90.19071480.1771726X-RAY DIFFRACTION100
3.91-42.570.22091630.16811889X-RAY DIFFRACTION99.61

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る