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Yorodumi- PDB-8ja5: Crystal structure of Nipah Virus attachment (G) glycoprotein in c... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 8ja5 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of Nipah Virus attachment (G) glycoprotein in complex with neutralizing antibody 14F8 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN / Nipah virus / antibody / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationmembrane fusion involved in viral entry into host cell / exo-alpha-sialidase activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() Nipah henipavirus | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.79 Å | ||||||
Authors | Li, Y.H. / Huang, X.Y. / Xu, J.J. / Chen, W. | ||||||
| Funding support | China, 1items
| ||||||
Citation | Journal: To Be PublishedTitle: Crystal structure of Nipah Virus attachment (G) glycoprotein in complex with neutralizing antibody 14F8 Authors: Li, Y.H. / Huang, X.Y. / Li, R.H. / Xu, J.J. / Chen, W. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 8ja5.cif.gz | 680.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb8ja5.ent.gz | 561.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 8ja5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 8ja5_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 8ja5_full_validation.pdf.gz | 2.1 MB | Display | |
| Data in XML | 8ja5_validation.xml.gz | 61 KB | Display | |
| Data in CIF | 8ja5_validation.cif.gz | 84.3 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ja/8ja5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ja/8ja5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6vy5S S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
| ||||||||
| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Antibody , 3 types, 4 molecules HBLC
| #1: Antibody | Mass: 24967.994 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Homo sapiens (human)#2: Antibody | | Mass: 23587.289 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Homo sapiens (human)#4: Antibody | | Mass: 24081.830 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Homo sapiens (human) |
|---|
-Protein / Non-polymers , 2 types, 62 molecules AD

| #10: Water | ChemComp-HOH / |
|---|---|
| #3: Protein | Mass: 47758.223 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Nipah henipavirus / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q9IH62 |
-Sugars , 5 types, 8 molecules 
| #5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | ||||
|---|---|---|---|---|---|
| #6: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Type: oligosaccharide / Mass: 1056.964 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||
| #7: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Sugar | |
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.38 Å3/Da / Density % sol: 63.57 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 2.05M Ammonium sulfate, 10mM Barium chloride dihydrate, 0.1M Bis-Tris pH 5.5 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL02U1 / Wavelength: 0.9798 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 S 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 20, 2021 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9798 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.79→36.83 Å / Num. obs: 63808 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 62.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 19.14 |
| Reflection shell | Resolution: 2.79→2.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.104 / Num. unique obs: 63465 |
-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement |
|---|
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 6VY5 Resolution: 2.79→36.45 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.59 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.79→36.45 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Nipah henipavirus
X-RAY DIFFRACTION
China, 1items
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Homo sapiens (human)