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- PDB-8ja2: ASFV Topoisomerase ATPase domain in complex with AMP-PNP and Mg2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ja2
タイトルASFV Topoisomerase ATPase domain in complex with AMP-PNP and Mg2+
要素DNA topoisomerase 2
キーワードISOMERASE / GHKL NUCLEOTIDE-BINDING FOLD / Topoisomerase / AMP-PNP
機能・相同性
機能・相同性情報


sister chromatid segregation / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / DNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV ...C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA topoisomerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Pang, A.H. / Chang, C.-W. / Tsai, M.-D.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan)Postdoctoral Research Scholar Program 台湾
Academia Sinica (Taiwan)AS-KPQ-109-TPP2 台湾
引用ジャーナル: Commun Chem / 年: 2024
タイトル: A unified view on enzyme catalysis by cryo-EM study of a DNA topoisomerase.
著者: Chiung-Wen Mary Chang / Shun-Chang Wang / Chun-Hsiung Wang / Allan H Pang / Cheng-Han Yang / Yao-Kai Chang / Wen-Jin Wu / Ming-Daw Tsai /
要旨: The theories for substrate recognition in enzyme catalysis have evolved from lock-key to induced fit, then conformational selection, and conformational selection followed by induced fit. However, the ...The theories for substrate recognition in enzyme catalysis have evolved from lock-key to induced fit, then conformational selection, and conformational selection followed by induced fit. However, the prevalence and consensus of these theories require further examination. Here we use cryogenic electron microscopy and African swine fever virus type 2 topoisomerase (AsfvTop2) to demonstrate substrate binding theories in a joint and ordered manner: catalytic selection by the enzyme, conformational selection by the substrates, then induced fit. The apo-AsfvTop2 pre-exists in six conformers that comply with the two-gate mechanism directing DNA passage and release in the Top2 catalytic cycle. The structures of AsfvTop2-DNA-inhibitor complexes show that substantial induced-fit changes occur locally from the closed apo-conformer that however is too far-fetched for the open apo-conformer. Furthermore, the ATPase domain of AsfvTop2 in the MgAMP-PNP-bound crystal structures coexist in reduced and oxidized forms involving a disulfide bond, which can regulate the AsfvTop2 function.
履歴
登録2023年5月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9943
ポリマ－45,4641
非ポリマー5312
水4,089227
1
A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子

A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9886
ポリマ－90,9272
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area6570 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area30830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.921, 85.921, 212.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-777-

HOH

21A-795-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2


分子量: 45463.555 Da / 分子数: 1 / 断片: ATPase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: P1192R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A1E3Q0
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, Tris, LiSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2021年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→43.21 Å / Num. obs: 48808 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 17.81 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.73→1.82 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Num. unique obs: 6982 / CC1/2: 0.934 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
PHENIX1.19_4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.73→43.17 Å / SU ML: 0.2026 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.5368
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2163 2516 5.16 %RANDOM
Rwork0.1979 46287 --
obs0.1989 48803 98.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→43.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2951 0 32 227 3210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01493120
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.70334251
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0991493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0101534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.53131125
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.73-1.760.31821240.29222470X-RAY DIFFRACTION96.57
1.76-1.790.3251310.25432567X-RAY DIFFRACTION99.7
1.79-1.830.24561330.23382541X-RAY DIFFRACTION99.66
1.83-1.880.25431290.21862571X-RAY DIFFRACTION99.63
1.88-1.920.25961360.19892551X-RAY DIFFRACTION99.7
1.92-1.980.22361380.20122550X-RAY DIFFRACTION99.52
1.98-2.030.25731340.2052554X-RAY DIFFRACTION99.41
2.03-2.10.22621290.19892593X-RAY DIFFRACTION99.31
2.1-2.170.21861540.2082514X-RAY DIFFRACTION99.4
2.17-2.260.21091560.20312568X-RAY DIFFRACTION99.05
2.26-2.360.20831400.18822542X-RAY DIFFRACTION98.93
2.36-2.490.23671300.19482577X-RAY DIFFRACTION98.72
2.49-2.640.22181470.1972568X-RAY DIFFRACTION98.51
2.64-2.850.20541410.18942576X-RAY DIFFRACTION98.3
2.85-3.140.22591520.20252570X-RAY DIFFRACTION97.98
3.14-3.590.18981440.19182606X-RAY DIFFRACTION97.48
3.59-4.520.18251500.16972613X-RAY DIFFRACTION96.68
4.52-43.170.20941480.19882756X-RAY DIFFRACTION95.12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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