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- PDB-8j9s: leucine zipper complex of AIMP1 and AIMP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j9s
タイトルleucine zipper complex of AIMP1 and AIMP2
要素
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
  • Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
キーワードTRANSLATION / aminoacyl-tRNA synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucagon secretion / type II pneumocyte differentiation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / leukocyte migration / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of protein ubiquitination / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cytokine activity ...positive regulation of glucagon secretion / type II pneumocyte differentiation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / leukocyte migration / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of protein ubiquitination / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cytokine activity / cell-cell signaling / positive regulation of neuron apoptotic process / GTPase binding / protein-containing complex assembly / angiogenesis / molecular adaptor activity / defense response to virus / tRNA binding / protein ubiquitination / translation / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / apoptotic process / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / : / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain ...AIMP2, lysyl-tRNA synthetase binding domain / AIMP2, thioredoxin-like domain / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / AIMP2 lysyl-tRNA synthetase binding domain / Thioredoxin-like domain / : / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1 / Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Kim, D.K. / Kang, B.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A2C1003541 韓国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: Assembly of the Human Multi-tRNA Synthetase Complex Through Leucine Zipper Motifs.
著者: Kim, D.K. / Lee, K. / Kang, B.S.
履歴
登録2023年5月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月4日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
B: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
C: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5528
ポリマ－23,9183
非ポリマー6355
水00
1
A: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
ヘテロ分子

B: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1
C: Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5528
ポリマ－23,9183
非ポリマー6355
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1/2,x+1/2,z+1/41
Buried area4290 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area13720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.445, 95.445, 74.399
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
詳細Other experimental results indicate that AIMP1 interacts both AIMP1 and AIMP2 through its C-and N-terminal parts, respectively.

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要素

#1: タンパク質 Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 1 / Multisynthase complex auxiliary component p43


分子量: 9124.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12904
#2: タンパク質・ペプチド Aminoacyl tRNA synthase complex-interacting multifunctional protein 2 / Multisynthase complex auxiliary component p38 / Protein JTV-1


分子量: 5668.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIMP2, JTV1, PRO0992 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13155
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.28 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2 / 詳細: 62% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97957 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2021年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97957 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 7226 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.5 % / Biso Wilson estimate: 28.13 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / Num. unique obs: 346 / CC1/2: 0.785

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.01→34.66 Å / SU ML: 0.408 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.24 / 位相誤差: 25.7525
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2731 652 10 %
Rwork0.2324 5871 -
obs0.2366 6523 90.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→34.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1375 0 5 0 1380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00231375
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47321828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0297218
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0017232
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.3703178
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.01-3.240.3426820.2875726X-RAY DIFFRACTION57.92
3.24-3.570.33291360.25721220X-RAY DIFFRACTION95.83
3.57-4.080.25041390.23351247X-RAY DIFFRACTION97.88
4.08-5.140.2491430.2051291X-RAY DIFFRACTION99.31
5.14-34.660.24831520.22241387X-RAY DIFFRACTION99.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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