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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8j9q | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of UBR box of UBR4 apo | ||||||||||||
![]() | E3 ubiquitin-protein ligase UBR4 | ||||||||||||
![]() | LIGASE / E3 ligase / UBR box | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of fatty acid biosynthetic process / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / specific granule membrane / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / calmodulin binding ...negative regulation of fatty acid biosynthetic process / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / specific granule membrane / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / calmodulin binding / protein ubiquitination / centrosome / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Jeong, D.-E. / KIm, S.-J. / Shin, H.-C. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Insights into the recognition mechanism in the UBR box of UBR4 for its specific substrates. 著者: Jeong, D.E. / Lee, H.S. / Ku, B. / Kim, C.H. / Kim, S.J. / Shin, H.C. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 68.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 40.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8j9rC C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8238.634 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.89 % |
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結晶化 | 温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.1 M DL-malic acid (pH7.0) and 18% (w/v) polyethylene glycol 3350 (PEG3350) |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.283 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.18→29.76 Å / Num. obs: 15341 / % possible obs: 98.04 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 40.55 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 13.99 |
反射 シェル | 解像度: 2.18→2.258 Å / Num. unique obs: 1490 / CC1/2: 0.926 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: AlphaFold 解像度: 2.18→29.76 Å / SU ML: 0.334 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.6495 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 49.78 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.18→29.76 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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