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- PDB-8j9d: Crystal structure of M61 peptidase (bestatin-bound) from Xanthomo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j9d
タイトルCrystal structure of M61 peptidase (bestatin-bound) from Xanthomonas campestris
要素Putative glycyl aminopeptidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / M61 peptidase / glycyl aminopeptidase / apo-form
機能・相同性
機能・相同性情報


aminopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Peptidase M61, catalytic domain / Peptidase M61 / Peptidase M61, N-terminal domain / M61 glycyl aminopeptidase / Peptidase M61 N-terminal domain / Tetratricopeptide TPR-3 / Tetratricopeptide repeat / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / PDZ domain profile. / PDZドメイン / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BES / Glycyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris B100 (カンキツかいよう病)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yadav, P. / Kumar, A. / Kulkarni, B.S. / Jamdar, S.N. / Makde, R.D.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Other government インド
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of a newly identified M61 family aminopeptidase with broad substrate specificity that is solely responsible for recycling acidic amino acids.
著者: Jamdar, S.N. / Yadav, P. / Kulkarni, B.S. / Kumar, A. / Makde, R.D.
履歴
登録2023年5月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative glycyl aminopeptidase
B: Putative glycyl aminopeptidase
C: Putative glycyl aminopeptidase
D: Putative glycyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)289,66815
ポリマ－287,8374
非ポリマー1,83211
水39,1292172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Tetramer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.008, 95.196, 144.489
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.472, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAASPASP(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA22 - 9143 - 112
12VALVALGLNGLN(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA94 - 128115 - 149
13SERSERLYSLYS(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA131 - 162152 - 183
14ALAALAMETMET(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA165 - 179186 - 200
15THRTHRVALVAL(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA181 - 464202 - 485
16THRTHRLEULEU(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA466 - 479487 - 500
17SERSERASPASP(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA481 - 617502 - 638
18LEULEUARGARG(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AA619 - 626640 - 647
19ZNZNZNZN(chain 'A' and (resid 22 through 92 or resid 94...AE701
21ALAALAASPASP(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB22 - 9143 - 112
22VALVALGLNGLN(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB94 - 128115 - 149
23SERSERLYSLYS(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB131 - 162152 - 183
24ALAALAMETMET(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB165 - 179186 - 200
25THRTHRVALVAL(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB181 - 464202 - 485
26THRTHRLEULEU(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB466 - 479487 - 500
27SERSERASPASP(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB481 - 617502 - 638
28LEULEUARGARG(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BB619 - 626640 - 647
29ZNZNZNZN(chain 'B' and (resid 22 through 92 or resid 94...BG701
31ALAALAASPASP(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC22 - 9143 - 112
32VALVALGLNGLN(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC94 - 128115 - 149
33SERSERLYSLYS(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC131 - 162152 - 183
34ALAALAMETMET(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC165 - 179186 - 200
35THRTHRVALVAL(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC181 - 464202 - 485
36THRTHRLEULEU(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC466 - 479487 - 500
37SERSERASPASP(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC481 - 617502 - 638
38LEULEUARGARG(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CC619 - 626640 - 647
39ZNZNZNZN(chain 'C' and (resid 22 through 92 or resid 94...CJ701
41ALAALAASPASP(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD22 - 9143 - 112
42VALVALGLNGLN(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD94 - 128115 - 149
43SERSERLYSLYS(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD131 - 162152 - 183
44ALAALAMETMET(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD165 - 179186 - 200
45THRTHRVALVAL(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD181 - 464202 - 485
46THRTHRLEULEU(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD466 - 479487 - 500
47SERSERASPASP(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD481 - 617502 - 638
48LEULEUARGARG(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DD619 - 626640 - 647
49ZNZNZNZN(chain 'D' and (resid 22 through 92 or resid 94...DM701

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Putative glycyl aminopeptidase


分子量: 71959.133 Da / 分子数: 4 / 変異: Q22A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris B100 (カンキツかいよう病)
遺伝子: XCCB100_3176 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: B0RY21

-
非ポリマー , 5種, 2183分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-BES / 2-(3-AMINO-2-HYDROXY-4-PHENYL-BUTYRYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOIC ACID / BESTATIN / ベスタチン / ウベニメクス


分子量: 308.373 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24N2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / トリスヒドロキシメチルアミノメタン


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.33 %
結晶化温度: 294 K / 手法: batch mode / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-Cl pH 8.5, 0.1M NaCl, 6-11% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月2日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.6 Å / Num. obs: 215479 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 20.57 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.395 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 9862 / CC1/2: 0.828 / Rpim(I) all: 0.293 / Rrim(I) all: 0.495 / % possible all: 92.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVEモデル構築
Cootモデル構築
PHENIX1.14_3260精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→44.36 Å / SU ML: 0.178 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.4505 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1909 10802 5.02 %
Rwork0.1712 204549 -
obs0.1722 215351 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19064 0 114 2182 21360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004119761
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.726626838
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04852838
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00523497
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.295211655
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.920.29323270.27236040X-RAY DIFFRACTION88.79
1.92-1.940.26263480.23956908X-RAY DIFFRACTION99.81
1.94-1.970.25713840.22916766X-RAY DIFFRACTION99.85
1.97-1.990.25063390.21826821X-RAY DIFFRACTION99.89
1.99-2.020.2223360.21216848X-RAY DIFFRACTION99.86
2.02-2.050.21983590.20946795X-RAY DIFFRACTION99.78
2.05-2.080.26383700.20996854X-RAY DIFFRACTION99.88
2.08-2.110.21433670.2016813X-RAY DIFFRACTION99.81
2.11-2.140.22373850.20026806X-RAY DIFFRACTION99.9
2.14-2.170.23063650.19256830X-RAY DIFFRACTION99.78
2.17-2.210.2363300.19586836X-RAY DIFFRACTION99.92
2.21-2.250.21163660.18346844X-RAY DIFFRACTION99.78
2.25-2.30.22573570.1856801X-RAY DIFFRACTION99.78
2.3-2.340.20863640.18166832X-RAY DIFFRACTION99.85
2.34-2.390.22223570.18716846X-RAY DIFFRACTION99.82
2.39-2.450.20113690.18376855X-RAY DIFFRACTION99.81
2.45-2.510.20313560.18486786X-RAY DIFFRACTION99.79
2.51-2.580.21323440.18016889X-RAY DIFFRACTION99.75
2.58-2.650.2043670.17846795X-RAY DIFFRACTION99.82
2.65-2.740.19753730.18126839X-RAY DIFFRACTION99.85
2.74-2.840.19793730.17836856X-RAY DIFFRACTION99.79
2.84-2.950.20174010.17726789X-RAY DIFFRACTION99.81
2.95-3.090.19833750.17816837X-RAY DIFFRACTION99.64
3.09-3.250.19143340.17586864X-RAY DIFFRACTION99.78
3.25-3.450.17813840.16596854X-RAY DIFFRACTION99.75
3.45-3.720.17353370.15996898X-RAY DIFFRACTION99.79
3.72-4.090.17013450.15176889X-RAY DIFFRACTION99.89
4.09-4.680.13273710.12456905X-RAY DIFFRACTION99.81
4.68-5.90.13053510.12566950X-RAY DIFFRACTION99.69
5.9-44.360.15453680.13586903X-RAY DIFFRACTION97.79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 96.8207137826 Å / Origin y: -5.14292010583 Å / Origin z: 35.0859423663 Å
111213212223313233
T0.169736089653 Å20.00691494839594 Å20.0220758728413 Å2-0.151571506652 Å2-0.00935882690394 Å2--0.137580842597 Å2
L0.264091537762 °20.0451276182816 °20.123186756114 °2-0.0143188274031 °2-0.000212916346308 °2--0.141090647153 °2
S-0.00238601531144 Å °0.0185674893942 Å °-0.00176087547366 Å °-0.00855910644401 Å °-0.00277026085282 Å °0.00579972742802 Å °0.00188175315195 Å °0.01603947953 Å °0.00543655659983 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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