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- PDB-8j72: Crystal structure of mammalian Trim71 in complex with lncRNA Trincr1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j72
タイトルCrystal structure of mammalian Trim71 in complex with lncRNA Trincr1
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71
  • lncRNA Trincr1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA / Trim71 / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of miRNA-mediated gene silencing / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of protein metabolic process / miRNA processing / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / miRNA binding / neural tube development ...regulation of miRNA-mediated gene silencing / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of protein metabolic process / miRNA processing / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / miRNA binding / neural tube development / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / protein autoubiquitination / translation repressor activity / stem cell proliferation / neural tube closure / P-body / G1/S transition of mitotic cell cycle / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / B-box zinc finger ...: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Immunoglobulin E-set / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Shi, F.D. / Zhang, K. / Che, S.Y. / Zhi, S.X. / Yang, N.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2019YFA0508902 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0107004 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32170549 中国
引用ジャーナル: Sci Bull (Beijing) / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism governing RNA-binding property of mammalian TRIM71 protein.
著者: Shi, F. / Zhang, K. / Cheng, Q. / Che, S. / Zhi, S. / Yu, Z. / Liu, F. / Duan, F. / Wang, Y. / Yang, N.
履歴
登録2023年4月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71
C: lncRNA Trincr1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2883
ポリマ－65,2883
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area22460 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)45.529, 51.450, 73.154
Angle α, β, γ (deg.)77.850, 75.870, 77.640
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM71 / Protein lin-41 homolog / mLin41 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM71 / Tripartite motif- ...Protein lin-41 homolog / mLin41 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM71 / Tripartite motif-containing protein 71


分子量: 30867.697 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Trim71, Gm1127, Lin41 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q1PSW8, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: RNA鎖 lncRNA Trincr1


分子量: 3552.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.82 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Ammonium tartrate dibasic pH7.0,12% PEG 3350 (w/v)

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月15日
放射モノクロメーター: LN2-cooled DCM with Si(111) crystals
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.16→40 Å / Num. obs: 10186 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.988 / Net I/σ(I): 10.14
反射 シェル解像度: 3.16→3.26 Å / Num. unique obs: 492 / CC1/2: 0.908

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FPT

6fpt


解像度: 3.16→37.58 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2814 492 -
Rwork0.2146 --
obs-9733 91.95 %
原子変位パラメータBiso mean: 48.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.16→37.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4301 195 0 0 4496
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00434624
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88056274
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0596646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0049817
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.46271702
LS精密化 シェル解像度: 3.16→3.48 Å /
Rfactor%反射
Rfree0.3429 -
Rwork0.275 -
obs-73 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.0614 Å / Origin y: 25.2579 Å / Origin z: 25.1139 Å
111213212223313233
T0.3804 Å2-0.0186 Å20.0005 Å2-0.3566 Å20.034 Å2--0.372 Å2
L0.611 °2-0.2029 °20.0359 °2-0.4585 °20.2697 °2--0.3063 °2
S-0.0415 Å °-0.01 Å °-0.0208 Å °0.0267 Å °0.0062 Å °-0.0066 Å °-0.0296 Å °-0.0312 Å °0.0087 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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