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万見
- PDB-8j5r: Cryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis OppABCD in the re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8j5r
タイトルCryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis OppABCD in the resting state
要素
  • Putative peptide transport permease protein Rv1282c
  • Putative peptide transport permease protein Rv1283c
  • Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein Rv1281c
  • Uncharacterized protein Rv1280c
キーワードMEMBRANE PROTEIN / OppABCD / Type I ABC importer / Oligopeptide permease / Mycobacterium tuberculosis
機能・相同性
機能・相同性情報


Tolerance by Mtb to nitric oxide produced by macrophages / glutathione binding / protein import / peptide transmembrane transporter activity / peptide transport / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / peptidoglycan-based cell wall / peptide binding / transmembrane transport ...Tolerance by Mtb to nitric oxide produced by macrophages / glutathione binding / protein import / peptide transmembrane transporter activity / peptide transport / transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / peptidoglycan-based cell wall / peptide binding / transmembrane transport / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Oligopeptide transport permease C-like, N-terminal domain / N-terminal TM domain of oligopeptide transport permease C / ABC transporter type 1, GsiC-like, N-terminal domain / : / : / Binding-prot-dependent transport system membrane comp, N-term / Oligopeptide/dipeptide ABC transporter, C-terminal / Oligopeptide/dipeptide transporter, C-terminal region / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily ...Oligopeptide transport permease C-like, N-terminal domain / N-terminal TM domain of oligopeptide transport permease C / ABC transporter type 1, GsiC-like, N-terminal domain / : / : / Binding-prot-dependent transport system membrane comp, N-term / Oligopeptide/dipeptide ABC transporter, C-terminal / Oligopeptide/dipeptide transporter, C-terminal region / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily / Binding-protein-dependent transport system inner membrane component / ABC transporter integral membrane type-1 domain profile. / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / Putative peptide transport permease protein Rv1283c / Putative peptide transport permease protein Rv1282c / Uncharacterized protein Rv1280c / Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein Rv1281c
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Yang, X. / Hu, T. / Zhang, B. / Rao, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200996 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171217 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: An oligopeptide permease, OppABCD, requires an iron-sulfur cluster domain for functionality.
著者: Xiaolin Yang / Tianyu Hu / Jingxi Liang / Zhiqi Xiong / Zhenli Lin / Yao Zhao / Xiaoting Zhou / Yan Gao / Shan Sun / Xiuna Yang / Luke W Guddat / Haitao Yang / Zihe Rao / Bing Zhang /
要旨: Oligopeptide permease, OppABCD, belongs to the type I ABC transporter family. Its role is to import oligopeptides into bacteria for nutrient uptake and to modulate the host immune response. OppABCD ...Oligopeptide permease, OppABCD, belongs to the type I ABC transporter family. Its role is to import oligopeptides into bacteria for nutrient uptake and to modulate the host immune response. OppABCD consists of a cluster C substrate-binding protein (SBP), OppA, membrane-spanning OppB and OppC subunits, and an ATPase, OppD, that contains two nucleotide-binding domains (NBDs). Here, using cryo-electron microscopy, we determined the high-resolution structures of Mycobacterium tuberculosis OppABCD in the resting state, oligopeptide-bound pre-translocation state, AMPPNP-bound pre-catalytic intermediate state and ATP-bound catalytic intermediate state. The structures show an assembly of a cluster C SBP with its ABC translocator and a functionally required [4Fe-4S] cluster-binding domain in OppD. Moreover, the ATP-bound OppABCD structure has an outward-occluded conformation, although no substrate was observed in the transmembrane cavity. Here, we reveal an oligopeptide recognition and translocation mechanism of OppABCD, which provides a perspective on how this and other type I ABC importers facilitate bulk substrate transfer across the lipid bilayer.
履歴
登録2023年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年7月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein Rv1280c
B: Putative peptide transport permease protein Rv1283c
C: Putative peptide transport permease protein Rv1282c
D: Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein Rv1281c
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,6315
ポリマ－196,2794
非ポリマー3521
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein Rv1280c


分子量: 64385.980 Da / 分子数: 1 / 変異: W491A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: Rv1280c, MTCY50.02
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: P9WGU5
#2: タンパク質 Putative peptide transport permease protein Rv1283c / Oligopeptide-transport integral membrane protein OppB


分子量: 35120.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: Rv1283c, MTCY373.02c
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: P9WFZ7
#3: タンパク質 Putative peptide transport permease protein Rv1282c / Oligopeptide-transport integral membrane protein OppC


分子量: 31402.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: Rv1282c, MTCY373.01c, MTCY3H3.01
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: P9WFZ9
#4: タンパク質 Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein Rv1281c / Oligopeptide-transport ATP-binding protein OppD


分子量: 65370.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: Rv1281c, MTCY50.01
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: P9WQJ5
#5: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis OppABCD in the resting state
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18_3845: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 95101 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00713403
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.74318255
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.241909
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462154
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052369

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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