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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8j1p | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Ufd4 in complex with K29/48 triUb | ||||||||||||||||||||||||
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![]() | LYASE / Ufd4 / HECT / E3 / K29/48 | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() proteasome regulatory particle binding / protein K29-linked ubiquitination / free ubiquitin chain polymerization / HECT-type E3 ubiquitin transferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein polyubiquitination ...proteasome regulatory particle binding / protein K29-linked ubiquitination / free ubiquitin chain polymerization / HECT-type E3 ubiquitin transferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear speck / mitochondrion / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Ai, H.S. / Mao, J.X. / Wu, X.W. / Pan, M. / Liu, L. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Insights into the Molecular Mechanism of Ufd4-catalyzed Elongation of K48-linked Ubiquitin Chain through Lys29 Linkage 著者: Mao, J.X. / Ai, H.S. / Wu, X.W. / Pan, M. / Liu, L. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 266.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 209.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 50.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 76.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35929MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 168026.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: UFD4, YKL010C, YKL162 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P33202, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの, HECT-type E3 ubiquitin transferase | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 8550.794 Da / 分子数: 1 / Mutation: K29C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() Has protein modification | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 43.3 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 172037 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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