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- PDB-8izs: Structure of a triple-helix region of human collagen type XVII -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8izs
タイトルStructure of a triple-helix region of human collagen type XVII
要素Collagen alpha-1(XVII) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen
機能・相同性
機能・相同性情報


Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen trimer / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / basement membrane ...Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen trimer / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / basement membrane / epidermis development / extracellular matrix organization / cell-matrix adhesion / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell-cell junction / heparin binding / : / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(XVII) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Zhu, Y. / Yang, X. / Sun, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Not funded 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of a triple-helix region of human collagen type XVII
著者: Zhu, Y. / Yang, X. / Sun, F.
履歴
登録2023年4月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(XVII) chain
B: Collagen alpha-1(XVII) chain
C: Collagen alpha-1(XVII) chain
D: Collagen alpha-1(XVII) chain
E: Collagen alpha-1(XVII) chain
F: Collagen alpha-1(XVII) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0236
ポリマ－15,0236
非ポリマー00
水4,792266
1
A: Collagen alpha-1(XVII) chain
B: Collagen alpha-1(XVII) chain
C: Collagen alpha-1(XVII) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5113
ポリマ－7,5113
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5320 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area4910 Å2
手法PISA
2
D: Collagen alpha-1(XVII) chain
E: Collagen alpha-1(XVII) chain
F: Collagen alpha-1(XVII) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5113
ポリマ－7,5113
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area4960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.380, 30.050, 40.120
Angle α, β, γ (deg.)78.40, 78.12, 64.27
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Collagen alpha-1(XVII) chain / 180 kDa bullous pemphigoid antigen 2 / Bullous pemphigoid antigen 2


分子量: 2503.766 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UMD9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.99 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M Sodium Acetate, 20%(w/v)PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2023年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→38.94 Å / Num. obs: 13538 / % possible obs: 80.11 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.986 / Net I/σ(I): 5.19
反射 シェル解像度: 1.53→1.585 Å / Rmerge(I) obs: 0.46 / Num. unique obs: 450 / CC1/2: 0.841

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
pointlessデータスケーリング
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.53→38.94 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 29.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2419 642 4.74 %
Rwork0.2057 --
obs0.2073 13538 79.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→38.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1044 0 0 266 1310
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061110
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1411533
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.389201
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008207
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.53-1.640.4123540.39991147X-RAY DIFFRACTION36
1.64-1.810.33951470.27782737X-RAY DIFFRACTION84
1.81-2.070.25251440.22242906X-RAY DIFFRACTION90
2.07-2.610.22621530.20032987X-RAY DIFFRACTION92
2.61-38.940.21471440.17773119X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.36960.2185-0.10920.87861.83433.156-0.1707-0.0532-0.0095-0.097-0.01690.1656-0.07030.1642-0.00440.11130.05250.00820.080.02960.118338.47820.888566.3916
20.4504-0.1705-0.08570.66761.1333.7015-0.0427-0.02380.0657-0.0260.0509-0.0247-0.0985-0.00540.00920.08540.0109-0.01810.0647-0.00820.12938.151923.612970.714
30.60130.19450.5920.84281.36573.1642-0.126-0.04980.0778-0.0437-0.14780.19970.0295-0.00860.03060.09140.00110.01380.06430.00450.107937.892722.118269.0614
40.0972-0.13920.20960.78771.1992.31890.16660.0114-0.03510.16050.0066-0.04930.3623-0.1858-0.05840.1529-0.049-0.02230.13120.02140.127744.192227.973353.949
50.93140.12980.17130.4973-0.26760.18640.20210.1693-0.61750.1501-0.15440.06660.3816-0.2154-0.43190.1087-0.0652-0.02380.02490.02130.109942.951326.543249.4114
60.2947-0.23220.2950.56510.78362.30530.1034-0.0469-0.1461-0.15310.06370.0845-0.09960.08460.08470.1369-0.0505-0.05190.1403-0.00220.166444.234228.139351.9299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 0 through 27)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 0 through 26)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 0 through 27)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 0 through 27)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 0 through 26)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 0 through 26)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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