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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8izd | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the C26-CoA-bound Lac1-Lip1 complex | ||||||
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機能・相同性 | ![]() very-long-chain ceramide synthase / acyl-CoA ceramide synthase complex / Sphingolipid de novo biosynthesis / ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Xie, T. / Fang, Q. / Gong, X. | ||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structure and mechanism of a eukaryotic ceramide synthase complex. 著者: Tian Xie / Qi Fang / Zike Zhang / Yanfei Wang / Feitong Dong / Xin Gong / ![]() 要旨: Ceramide synthases (CerS) catalyze ceramide formation via N-acylation of a sphingoid base with a fatty acyl-CoA and are attractive drug targets for treating numerous metabolic diseases and cancers. ...Ceramide synthases (CerS) catalyze ceramide formation via N-acylation of a sphingoid base with a fatty acyl-CoA and are attractive drug targets for treating numerous metabolic diseases and cancers. Here, we present the cryo-EM structure of a yeast CerS complex, consisting of a catalytic Lac1 subunit and a regulatory Lip1 subunit, in complex with C26-CoA substrate. The CerS holoenzyme exists as a dimer of Lac1-Lip1 heterodimers. Lac1 contains a hydrophilic reaction chamber and a hydrophobic tunnel for binding the CoA moiety and C26-acyl chain of C26-CoA, respectively. Lip1 interacts with both the transmembrane region and the last luminal loop of Lac1 to maintain the proper acyl chain binding tunnel. A lateral opening on Lac1 serves as a potential entrance for the sphingoid base substrate. Our findings provide a template for understanding the working mechanism of eukaryotic ceramide synthases and may facilitate the development of therapeutic CerS modulators. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 194.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 146.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35862MC ![]() 8izfC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50289.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: LAC1, DGT1, YKL008C, YKL156 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 17228.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: LIP1, YMR298W / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-6PL / ( #4: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Lac1-Lip1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正![]() | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 179070 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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