[日本語] English
万見
- PDB-8iw5: Crystal structure of liprin-beta H2H3 dimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iw5
タイトルCrystal structure of liprin-beta H2H3 dimer
要素Liprin-beta-1
キーワードPROTEIN BINDING / Focal adhesion / Cortical microtubule stabilizing complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / cortical microtubule organization / cell cortex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Liprin-beta, SAM domain repeat 1 / Liprin-beta, SAM domain repeat 2 / Liprin-beta, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Zhang, J. / Chen, S. / Wei, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971131 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32170697 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023
タイトル: KANK1 shapes focal adhesions by orchestrating protein binding, mechanical force sensing, and phase separation.
著者: Guo, K. / Zhang, J. / Huang, P. / Xu, Y. / Pan, W. / Li, K. / Chen, L. / Luo, L. / Yu, W. / Chen, S. / He, S. / Wei, Z. / Yu, C.
履歴
登録2023年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Liprin-beta-1
B: Liprin-beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4713
ポリマ－11,4312
非ポリマー401
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area5610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.793, 50.637, 30.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Liprin-beta-1 / Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein-binding protein 1 / ...Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein-binding protein 1 / PTPRF-interacting protein-binding protein 1


分子量: 5715.494 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ppfibp1, Kiaa1230 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8C8U0
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.05 M Calcium acetate, 0.1 M Sodium cacodylate pH 6.0 and 25% v/v MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 8724 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.992 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.116 / Χ2: 1.32 / Net I/σ(I): 8.4 / Num. measured all: 49910
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.7-1.734.30.7244310.7040.9090.3960.8320.67292.7
1.73-1.764.90.6994410.8310.9530.3430.7820.6896.1
1.76-1.795.60.5224570.9120.9770.2390.5750.821100
1.79-1.836.10.4474770.9310.9820.1960.4890.896100
1.83-1.876.60.3864630.9620.990.1590.4180.9199.8
1.87-1.916.70.3244610.9650.9910.1340.3511.008100
1.91-1.966.60.2764740.9620.990.1180.3011.21299.8
1.96-2.026.20.234510.9610.990.1010.2521.274100
2.02-2.076.60.1914590.980.9950.0810.2081.51199.6
2.07-2.146.20.1694660.9760.9940.0760.1861.63999.6
2.14-2.226.40.1454720.9780.9940.0630.1591.73299.2
2.22-2.316.20.1374580.9820.9950.0620.151.80898.9
2.31-2.415.80.1224610.9830.9960.0570.1351.76198.9
2.41-2.545.70.1114580.9810.9950.0520.1231.68497.2
2.54-2.75.50.0964370.9870.9970.0450.1071.5594.6
2.7-2.915.70.0894220.9920.9980.0420.0991.51991.3
2.91-3.24.80.0814100.990.9970.0420.0921.59486.5
3.2-3.664.70.0793690.9880.9970.0410.0891.42178.2
3.66-4.614.30.0753080.9860.9970.040.0861.24164.3
4.61-504.30.0763490.990.9970.0410.0871.20171.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→27.33 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 37.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2717 445 5.13 %
Rwork0.221 --
obs0.2236 8679 93.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数713 0 1 39 753
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005739
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7741000
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.763288
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043118
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005130
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.950.32841520.2232883X-RAY DIFFRACTION98
1.95-2.450.2911600.24392896X-RAY DIFFRACTION99
2.45-27.330.25481330.21082455X-RAY DIFFRACTION82
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3239-0.0430.50380.64170.46760.8002-0.03560.1545-0.0352-0.36150.07270.13460.3537-0.02290.00030.24850.00910.00920.2537-0.03980.263713.84527.6567-1.4342
22.17881.2869-0.70891.57770.89082.8055-0.1672-0.4019-0.11990.25730.2222-0.1138-0.1034-0.167-0.00020.3325-0.0243-0.0250.2578-0.00030.23579.511610.191611.8484
32.27831.1813-1.87832.3122-0.67242.7271-0.16540.25420.1345-0.12710.0818-0.0562-0.35320.28930.00040.29950.0256-0.01420.2615-0.01930.27399.952215.92770.3155
40.73710.5361.29451.45422.69275.16620.2674-0.1543-0.20860.2590.0217-0.0110.731-1.15130.12690.2248-0.01610.02190.25580.01860.32664.46974.37266.8192
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 41 through 61 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 62 through 88 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 45 through 73 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 74 through 88 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る