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万見
- PDB-8ivj: Candida boidinii Formate Dehydrogenase V120T Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ivj
タイトルCandida boidinii Formate Dehydrogenase V120T Mutant
要素Formate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Candida boidinii / formate dehydrogenase / FDH
機能・相同性
機能・相同性情報


formate catabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種[Candida] boidinii (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Gul, M. / Yuksel, B. / Bulut, H. / DeMirci, H.
資金援助 トルコ, 1件
組織認可番号国
Other government トルコ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Structural analysis of wild-type and Val120Thr mutant Candida boidinii formate dehydrogenase by X-ray crystallography.
著者: Gul, M. / Yuksel, B. / Bulut, H. / DeMirci, H.
履歴
登録2023年3月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase
B: Formate dehydrogenase
C: Formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,4684
ポリマ－161,4684
非ポリマー00
水26,2841459
1
A: Formate dehydrogenase
B: Formate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7342
ポリマ－80,7342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6790 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area27390 Å2
手法PISA
2
C: Formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7342
ポリマ－80,7342
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6530 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area27200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.664, 68.611, 109.430
Angle α, β, γ (deg.)77.961, 89.626, 81.402
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質
Formate dehydrogenase


分子量: 40366.941 Da / 分子数: 4 / 変異: V120T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) [Candida] boidinii (菌類) / 遺伝子: FDH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A1EQY0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1459 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.01 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% (w/v) PEG 5000 MME, 100 mM MES/Sodium hydroxide pH 6.5, 200 mM Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→106.99 Å / Num. obs: 118611 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 8.25 Å2 / CC star: 0.876 / Rpim(I) all: 0.195 / Net I/σ(I): 3
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 4.6 % / Num. unique obs: 7897 / CC1/2: 0.535 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→24.3 Å / SU ML: 0.3036 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 29.152
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2712 2000 2.08 %
Rwork0.2469 94104 -
obs0.2474 96104 80.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11069 0 30 1459 12558
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002411441
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.567615540
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04381740
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00742006
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.55124213
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.42261160.40525428X-RAY DIFFRACTION65.49
1.95-20.37371180.37875564X-RAY DIFFRACTION66.81
2-2.060.39451210.36015713X-RAY DIFFRACTION68.58
2.06-2.130.3481260.3385911X-RAY DIFFRACTION71.26
2.13-2.20.33541310.31626165X-RAY DIFFRACTION74.11
2.2-2.290.35181350.33056401X-RAY DIFFRACTION76.95
2.29-2.390.30851350.29356327X-RAY DIFFRACTION76.26
2.39-2.520.33331430.29886707X-RAY DIFFRACTION80.46
2.52-2.680.30061460.25926884X-RAY DIFFRACTION82.68
2.68-2.880.24551570.23327357X-RAY DIFFRACTION88.74
2.88-3.170.22251620.21927654X-RAY DIFFRACTION91.93
3.17-3.630.22661660.19037803X-RAY DIFFRACTION93.85
3.63-4.570.18491720.15128099X-RAY DIFFRACTION97.27
4.57-24.30.19871720.16978091X-RAY DIFFRACTION97.36
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.738032229302 Å / Origin y: 0.0877424751122 Å / Origin z: -0.40102471562 Å
111213212223313233
T0.0741246933673 Å2-0.00774989380179 Å20.0123926686776 Å2-0.082056396704 Å2-0.00368475295656 Å2--0.107467530548 Å2
L0.0850267052926 °2-0.0309994729273 °20.140164810885 °2-0.0847405214833 °2-0.0934234874455 °2--0.459089469729 °2
S-0.0046179074599 Å °-0.0107082727661 Å °0.00912792912002 Å °0.017431942524 Å °0.00176376154598 Å °-0.00374397190387 Å °-0.00770486792959 Å °-0.0186093642136 Å °0.00194253206494 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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