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- PDB-8ivd: COMPLEX STRUCTURE OF CD93-IGFBP7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ivd
タイトルCOMPLEX STRUCTURE OF CD93-IGFBP7
要素Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor
キーワードCELL ADHESION / Complex structure / immune regulation / adhesion / tumor suppression
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of steroid biosynthetic process / complement component C1q complex binding / insulin-like growth factor binding / response to cortisol / macrophage activation / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / regulation of signal transduction / phagocytosis / response to retinoic acid ...regulation of steroid biosynthetic process / complement component C1q complex binding / insulin-like growth factor binding / response to cortisol / macrophage activation / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / regulation of signal transduction / phagocytosis / response to retinoic acid / specific granule membrane / cellular response to hormone stimulus / embryo implantation / secretory granule membrane / Post-translational protein phosphorylation / regulation of cell growth / cell-cell adhesion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / signaling receptor activity / carbohydrate binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / : / angiogenesis / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Insulin-like growth factor binding protein-related protein (IGFBP-rP), MAC25 / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Complement Clr-like EGF domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Complement Clr-like EGF-like / Kazal type serine protease inhibitors ...: / Insulin-like growth factor binding protein-related protein (IGFBP-rP), MAC25 / Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Complement Clr-like EGF domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Complement Clr-like EGF-like / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor-binding protein 7 / Complement component C1q receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Xu, Y.M. / Song, G.J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171215 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural insight into CD93 recognition by IGFBP7.
著者: Xu, Y. / Sun, Y. / Zhu, Y. / Song, G.
履歴
登録2023年3月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor
B: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor
C: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor
D: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,3174
ポリマ－201,3174
非ポリマー00
水30617
1
A: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor
D: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,6592
ポリマ－100,6592
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor
C: Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,6592
ポリマ－100,6592
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.512, 208.895, 77.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Insulin-like growth factor-binding protein 7,Complement component C1q receptor / IBP-7 / IGF-binding protein 7 / IGFBP-7 / IGFBP-rP1 / MAC25 protein / PGI2-stimulating factor / ...IBP-7 / IGF-binding protein 7 / IGFBP-7 / IGFBP-rP1 / MAC25 protein / PGI2-stimulating factor / Prostacyclin-stimulating factor / Tumor-derived adhesion factor / TAF / C1q/MBL/SPA receptor / C1qR / C1qR(p) / C1qRp / CDw93 / Complement component 1 q subcomponent receptor 1 / Matrix-remodeling-associated protein 4


分子量: 50329.371 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The depositor stated, 'for the large gap, we agree that the distance between C-ter of chainC and N-ter of Chain B is too large (~60 A) that the linker can not cover the gap, that's why we ...詳細: The depositor stated, 'for the large gap, we agree that the distance between C-ter of chainC and N-ter of Chain B is too large (~60 A) that the linker can not cover the gap, that's why we doubt that these two are in a single chain and Chain C is possible to linker to chainA as their distance is ~12A. As this is not conclusive since the densities for linker are missing i suggest we name these chains (A-D) individually as i submitted, and this numbering method has been used by many other researcher, and will benefit the reader (as the numbering will be consistent with their nature numbering).'
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGFBP7, MAC25, PSF, CD93, C1QR1, MXRA4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q16270, UniProt: Q9NPY3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M imidazole, 20% w/v PEG monomethyl ether 2000, and 0.2 M ammonium citrate tribasic pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: LN / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL10U2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月1日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→48.2 Å / Num. obs: 17340 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 118.44 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Rpim(I) all: 0.09 / Rrim(I) all: 0.2 / Rsym value: 0.2 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3.24→3.5 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 2.14 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 3495 / CC1/2: 0.48 / Rpim(I) all: 1 / Χ2: 1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Coot1.20.1_4487モデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.24→19.95 Å / SU ML: 0.5592 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.1671
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3018 849 4.92 %
Rwork0.2437 16399 -
obs0.2464 17248 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 143.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.24→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5364 0 0 17 5381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00195483
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4647452
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371811
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00551003
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.4984793
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.24-3.440.39091480.37432650X-RAY DIFFRACTION99.61
3.44-3.710.38881260.32392726X-RAY DIFFRACTION99.89
3.71-4.080.33051520.26812683X-RAY DIFFRACTION99.86
4.08-4.660.27551300.2312731X-RAY DIFFRACTION99.97
4.66-5.850.29261550.23182754X-RAY DIFFRACTION99.97
5.85-19.950.2731380.21422855X-RAY DIFFRACTION99.67
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.91735336202-0.282373486299-0.1807152714474.85159987796-0.2052201343241.625161950080.05455164900420.292918856152-0.209260905444-0.789888667965-0.0495366142443-1.01465431090.3560778332380.2803193652450.02181274913171.01271888619-0.0449913871580.1549028314650.912012090283-0.1336520159281.2312956362-36.2112503889-3.61498716573-10.9788369256
27.20611493047-0.465994362155-4.352041389841.062712111760.9592765258442.318420574040.4485829099760.2520983776850.025374409469-0.292931005308-0.127874347129-0.0968784796915-0.2625763938020.0354100085607-0.3316173759341.093150961720.203239850907-0.1132724236371.19770536238-0.04694938438441.0836102467-24.6070480353-41.1891833777-30.1181637208
34.23511847008-0.3576497266921.001368923463.82313310728-0.6491822100867.371258827760.08244464788650.1629163933460.2689200079770.03609640885540.280727670198-0.216011254137-0.3977387870980.201014308924-0.3932926921930.6973406535440.04545379434190.02173888949240.9170615043570.004279928596580.760366336957-56.8954622084-28.3938416659-11.2411905446
42.677482309710.7078400005410.2011216726384.740326113531.957648430575.44713630560.151247936130.04351007235950.803073751201-0.6517405552710.03547068710920.0483006079904-0.3562380735570.778911802537-0.2700206716071.500480555180.01456584152270.4868325156621.188178715920.1016237946331.6854412636-34.989802081937.2746981717-15.3090787558
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A'AA26 - 3041 - 274
22chain 'B'BB26 - 3041 - 267
33chain 'C'CC31 - 1581 - 115
44chain 'D'DE31 - 1571 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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