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- PDB-8iq7: Ambient Temperature Crystal Structure of Candida boidinii Formate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iq7
タイトルAmbient Temperature Crystal Structure of Candida boidinii Formate Dehydrogenase
要素Formate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / formate dehydrogenase / Candida boidinii / FDH / ambient temperature
機能・相同性
機能・相同性情報


formate catabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain ...NAD-dependent formate dehydrogenase / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種[Candida] boidinii (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Gul, M. / DeMirci, H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Structural analysis of wild-type and Val120Thr mutant Candida boidinii formate dehydrogenase by X-ray crystallography.
著者: Gul, M. / Yuksel, B. / Bulut, H. / DeMirci, H.
履歴
登録2023年3月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase
B: Formate dehydrogenase
C: Formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,4604
ポリマ－161,4604
非ポリマー00
水7,080393
1
A: Formate dehydrogenase
B: Formate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7302
ポリマ－80,7302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6230 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area27900 Å2
手法PISA
2
C: Formate dehydrogenase
D: Formate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7302
ポリマ－80,7302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6270 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area27910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.668, 69.509, 110.800
Angle α, β, γ (deg.)77.86, 89.05, 81.20
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Formate dehydrogenase


分子量: 40364.969 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) [Candida] boidinii (菌類) / 遺伝子: FDH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0A1EQY0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% (w/v) PEG 5000 MME, 100 mM MES/Sodium hydroxide pH 6.5, 200 mM Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30.7 Å / Num. obs: 67168 / % possible obs: 85.9 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.916 / CC star: 0.978 / Rpim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 4847 / CC1/2: 0.074 / CC star: 0.372 / Rpim(I) all: 0.481

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8HTY

8hty


解像度: 2.1→30.7 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2716 2000 2.98 %
Rwork0.2433 --
obs0.2441 67168 73.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11069 0 0 393 11462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211333
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54515382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9884168
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441731
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041986
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.150.4811010.43643298X-RAY DIFFRACTION52
2.15-2.210.4011070.40513477X-RAY DIFFRACTION54
2.21-2.280.39131080.38173516X-RAY DIFFRACTION55
2.28-2.350.39931150.34973754X-RAY DIFFRACTION59
2.35-2.430.3281200.33793912X-RAY DIFFRACTION62
2.43-2.530.36631260.32174102X-RAY DIFFRACTION64
2.53-2.650.35391300.29924247X-RAY DIFFRACTION66
2.65-2.780.33291420.28934637X-RAY DIFFRACTION73
2.78-2.960.30311520.25834936X-RAY DIFFRACTION78
2.96-3.190.27111650.23955387X-RAY DIFFRACTION84
3.19-3.510.24091760.20865718X-RAY DIFFRACTION90
3.51-4.010.20691790.17765850X-RAY DIFFRACTION92
4.01-5.050.1791890.15326147X-RAY DIFFRACTION96
5.05-30.70.18531900.17536187X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.6471 Å / Origin y: -0.4133 Å / Origin z: -0.8529 Å
111213212223313233
T0.1034 Å2-0.0255 Å2-0.005 Å2-0.0678 Å2-0.0294 Å2--0.0912 Å2
L0.2525 °2-0.129 °20.3403 °2-0.1047 °2-0.3078 °2--0.7282 °2
S-0.0088 Å °-0.0134 Å °0.0111 Å °0.0032 Å °-0.0071 Å °-0.014 Å °-0.0058 Å °-0.0048 Å °0.0088 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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