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- PDB-8ipc: The recombinant NZ-1 Fab complexed with the PDZ tandem fragment o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ipc
タイトルThe recombinant NZ-1 Fab complexed with the PDZ tandem fragment of A. aeolicus S2P homolog with the PA14 tag inserted between the residues 181 and 184
要素
  • Putative zinc metalloprotease aq_1964
  • The recombinantly-expressed heavy chain of the monoclonal antibody NZ-1
  • The recombinantly-expressed light chain of the monoclonal antibody NZ-1
キーワードIMMUNE SYSTEM/HYDROLASE / PDZ domain Fab / HYDROLASE / IMMUNE SYSTEM-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / metalloendopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M50, putative membrane-associated zinc metallopeptidase / Peptidase M50 / Peptidase family M50 / PDZ domain / PDZ domain 6 / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative zinc metalloprotease aq_1964
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Adachi, Y. / Nogi, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22H02561 日本
引用ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 2023
タイトル: Recombinant production of antibody antigen-binding fragments with an N-terminal human growth hormone tag in mammalian cells.
著者: Adachi, Y. / Kaneko, M.K. / Kato, Y. / Nogi, T.
履歴
登録2023年3月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: The recombinantly-expressed heavy chain of the monoclonal antibody NZ-1
L: The recombinantly-expressed light chain of the monoclonal antibody NZ-1
A: Putative zinc metalloprotease aq_1964


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0373
ポリマ－68,0373
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.935, 75.086, 173.522
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: 抗体 The recombinantly-expressed heavy chain of the monoclonal antibody NZ-1


分子量: 23553.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 The recombinantly-expressed light chain of the monoclonal antibody NZ-1


分子量: 23347.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Putative zinc metalloprotease aq_1964


分子量: 21135.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
株: VF5 / 遺伝子: aq_1964 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O67776, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14% (wt/vol) polyethylene glycol 3350, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Bis-Tris-HCl (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.82 Å / Num. obs: 35390 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 46.97 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 1.205 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 3029 / CC1/2: 0.738

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→38.32 Å / SU ML: 0.3567 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 33.7384
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2698 3308 4.98 %
Rwork0.2427 63063 -
obs0.2442 35351 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→38.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4696 0 0 106 4802
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214794
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53726511
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0414744
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005832
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.0436664
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.230.35621550.352624X-RAY DIFFRACTION99.82
2.23-2.260.43811520.35992633X-RAY DIFFRACTION99.79
2.26-2.30.36071470.33912555X-RAY DIFFRACTION99.93
2.3-2.340.34021340.31292703X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.380.321330.29912641X-RAY DIFFRACTION99.96
2.38-2.420.3661580.32692594X-RAY DIFFRACTION99.78
2.42-2.470.39681430.30552641X-RAY DIFFRACTION99.78
2.47-2.520.36451450.29782598X-RAY DIFFRACTION99.78
2.52-2.570.42721220.30292640X-RAY DIFFRACTION99.82
2.57-2.630.33061400.29072608X-RAY DIFFRACTION99.89
2.63-2.70.34221110.29972676X-RAY DIFFRACTION99.29
2.7-2.770.31931330.29382621X-RAY DIFFRACTION99.85
2.77-2.850.34011480.28232636X-RAY DIFFRACTION99.89
2.85-2.950.35421380.30022629X-RAY DIFFRACTION99.93
2.95-3.050.42721410.28412646X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.170.33211290.27892599X-RAY DIFFRACTION99.93
3.17-3.320.33391230.27642656X-RAY DIFFRACTION99.86
3.32-3.490.30461640.26072614X-RAY DIFFRACTION99.78
3.49-3.710.26951230.23572643X-RAY DIFFRACTION99.64
3.71-40.27231170.22692630X-RAY DIFFRACTION98.49
4-4.40.22021210.19722639X-RAY DIFFRACTION99.93
4.4-5.030.15971170.17652639X-RAY DIFFRACTION99.89
5.03-6.330.22941660.19882596X-RAY DIFFRACTION99.75
6.34-38.320.16841480.20152602X-RAY DIFFRACTION99.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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