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万見
- PDB-8io6: Cryo-EM structure of phosphoketolase from Bifidobacterium longum ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8io6
タイトルCryo-EM structure of phosphoketolase from Bifidobacterium longum in octameric assembly
要素Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / Carbon metabolism / TPP-dependent enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


aldehyde-lyase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. / Phosphoketolase signature 2. ...Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, C-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, N-terminal / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, thiamine diphosphate binding site / Xylulose 5-phosphate/Fructose 6-phosphate phosphoketolase, conserved site / D-xylulose 5-phosphate/D-fructose 6-phosphate phosphoketolase / XFP C-terminal domain / XFP N-terminal domain / Phosphoketolase signature 1. / Phosphoketolase signature 2. / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate-binding fold
類似検索 - ドメイン・相同性
チアミンピロリン酸 / Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum subsp. longum F8 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Chang, C.-W. / Tsai, M.-D.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan)Grant No. AS-CFII-108-110 台湾
Academia Sinica (Taiwan)Grant No. AS-KPQ-109-TPP2 台湾
引用ジャーナル: Nat Metab / 年: 2023
タイトル: An ATP-sensitive phosphoketolase regulates carbon fixation in cyanobacteria.
著者: Kuan-Jen Lu / Chiung-Wen Chang / Chun-Hsiung Wang / Frederic Y-H Chen / Irene Y Huang / Pin-Hsuan Huang / Cheng-Han Yang / Hsiang-Yi Wu / Wen-Jin Wu / Kai-Cheng Hsu / Meng-Chiao Ho / Ming-Daw ...著者: Kuan-Jen Lu / Chiung-Wen Chang / Chun-Hsiung Wang / Frederic Y-H Chen / Irene Y Huang / Pin-Hsuan Huang / Cheng-Han Yang / Hsiang-Yi Wu / Wen-Jin Wu / Kai-Cheng Hsu / Meng-Chiao Ho / Ming-Daw Tsai / James C Liao /
要旨: Regulation of CO fixation in cyanobacteria is important both for the organism and global carbon balance. Here we show that phosphoketolase in Synechococcus elongatus PCC7942 (SeXPK) possesses a ...Regulation of CO fixation in cyanobacteria is important both for the organism and global carbon balance. Here we show that phosphoketolase in Synechococcus elongatus PCC7942 (SeXPK) possesses a distinct ATP-sensing mechanism, where a drop in ATP level allows SeXPK to divert precursors of the RuBisCO substrate away from the Calvin-Benson-Bassham cycle. Deleting the SeXPK gene increased CO fixation particularly during light-dark transitions. In high-density cultures, the Δxpk strain showed a 60% increase in carbon fixation and unexpectedly resulted in sucrose secretion without any pathway engineering. Using cryo-EM analysis, we discovered that these functions were enabled by a unique allosteric regulatory site involving two subunits jointly binding two ATP, which constantly suppresses the activity of SeXPK until the ATP level drops. This magnesium-independent ATP allosteric site is present in many species across all three domains of life, where it may also play important regulatory functions.
履歴
登録2023年3月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / entity_src_gen
Item: _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
B: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
C: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
D: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
E: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
F: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
G: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
H: Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)744,56624
ポリマ－740,9698
非ポリマー3,59716
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Xylulose5phosphatefructose6phosphate phosphoketolase


分子量: 92621.125 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum subsp. longum F8 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: S6CP45
#2: 化合物
ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略) / チアミンピロリン酸


分子量: 425.314 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bifidobacterium longum XFPK in complex with TPP/Mg2+
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.75 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bifidobacteriaceae bacterium (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6289
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 590627 / クラス平均像の数: 3 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3AI7

3ai7


Accession code: 3AI7 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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