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万見
- PDB-8ims: Crystal structure of TRAF7 coiled-coil domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ims
タイトルCrystal structure of TRAF7 coiled-coil domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRAF7
キーワードSIGNALING PROTEIN / Trimer / E3 ubiquitin-protein ligase / Tumor suppressor
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K29-linked ubiquitination / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / ubiquitin ligase complex / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Notch signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity ...protein K29-linked ubiquitination / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / ubiquitin ligase complex / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Notch signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic vesicle / positive regulation of MAPK cascade / protein ubiquitination / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / nucleolus / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type ...Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRAF7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hu, R. / Lin, L. / Lu, Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other governmentYG2019QNB01 中国
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2024
タイトル: The structure of TRAF7 coiled-coil trimer provides insight into its function in zebrafish embryonic development.
著者: Song, X. / Hu, R. / Chen, Y. / Xiao, M. / Zhang, H. / Wu, S. / Lu, Q.
履歴
登録2023年3月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRAF7
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRAF7
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRAF7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2873
ポリマ－42,2873
非ポリマー00
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.923, 169.923, 57.055
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Space group name HallP64
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+2/3
#3: y,-x+y,z+1/3
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 286 through 289 and (name N...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 286 or (resid 287 through 289...
d_3ens_1(chain "C" and resid 286 through 376)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Auth seq-ID: 286 - 376 / Label seq-ID: 28 - 118

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AB
d_2BA
d_3CC

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.512137440807, 0.089901133023, 0.854185593419), (-0.518198963654, 0.760772486145, -0.390762150665), (-0.684970857622, -0.642762017084, -0.343033400127)-127.265212753, -31.6746612529, -26.4872282446
2given(-0.515714754778, -0.512689043295, -0.686431523599), (0.0941398516893, 0.762433811802, -0.640181514061), (0.851572651057, -0.394771614364, -0.344933895789)-100.518926458, 18.4603053596, 86.8498424143

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRAF7 / RING finger and WD repeat-containing protein 1 / RING finger protein 119 / RING-type E3 ubiquitin ...RING finger and WD repeat-containing protein 1 / RING finger protein 119 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRAF7 / TNF receptor-associated factor 7


分子量: 14095.763 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF7, RFWD1, RNF119 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Q0C0, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.13 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M HEPES pH6.9, 0.2M magnesium formate dihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→45.09 Å / Num. obs: 14379 / % possible obs: 99.75 % / 冗長度: 4.07 % / Biso Wilson estimate: 97.36 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 8.22
反射 シェル解像度: 3.3→3.5 Å / Num. unique obs: 1393 / CC1/2: 0.527

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→45.09 Å / SU ML: 0.5316 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.1756
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2732 761 5.29 %
Rwork0.2618 13617 -
obs0.2624 14378 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 109.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→45.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2241 0 0 9 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00262262
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66113016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0309334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003399
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.4344289
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.86470693796
ens_1d_3BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.85047242846
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.560.38821500.34392678X-RAY DIFFRACTION99.26
3.56-3.920.29921410.30362698X-RAY DIFFRACTION99.96
3.92-4.480.28081480.2752729X-RAY DIFFRACTION99.93
4.48-5.650.27721500.26942724X-RAY DIFFRACTION100
5.65-45.090.23211720.21552788X-RAY DIFFRACTION99.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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