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- PDB-8im8: Crystal structure of Periplasmic alpha-amylase (MalS) from E.coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8im8
タイトルCrystal structure of Periplasmic alpha-amylase (MalS) from E.coli
要素Periplasmic alpha-amylase
キーワードHYDROLASE / maltooligosaccharides / malS / GH13 / Glycosidase / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-glucan catabolic process / alpha-amylase / alpha-amylase activity / oligosaccharide catabolic process / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-amylase, MalS type / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic alpha-amylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者An, Y. / Park, J.T. / Park, K.H. / Woo, E.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2023
タイトル: The Distinctive Permutated Domain Structure of Periplasmic alpha-Amylase (MalS) from Glycoside Hydrolase Family 13 Subfamily 19.
著者: An, Y. / Tran, P.L. / Yoo, M.J. / Song, H.N. / Park, K.H. / Kim, T.J. / Park, J.T. / Woo, E.J.
履歴
登録2023年3月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic alpha-amylase
B: Periplasmic alpha-amylase
C: Periplasmic alpha-amylase
D: Periplasmic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,48212
ポリマ－303,1614
非ポリマー3218
水5,260292
1
A: Periplasmic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8713
ポリマ－75,7901
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area21790 Å2
手法PISA
2
B: Periplasmic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8713
ポリマ－75,7901
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area21520 Å2
手法PISA
3
C: Periplasmic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8713
ポリマ－75,7901
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21710 Å2
手法PISA
4
D: Periplasmic alpha-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8713
ポリマ－75,7901
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.242, 133.242, 386.269
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-870-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Periplasmic alpha-amylase / 1 / 4-alpha-D-glucan glucanohydrolase


分子量: 75790.352 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: malS, b3571, JW3543 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P25718, alpha-amylase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.49 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium citrate tribasic dihydrate pH5.5 20% w/v Polyehtylene glycol 1000 0.1M Lthium sulfate monohydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月30日 / 詳細: 1EA9, 5A2A
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20.02 Å / Num. obs: 69932 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 44.25 Å2 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 168
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique obs: 4802 / Rrim(I) all: 0.684 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EA9, 5A2A

1ea9

5a2a


解像度: 2.7→20.02 Å / SU ML: 0.3187 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 26.7265
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2343 2023 2.89 %
Rwork0.178 67909 -
obs0.1796 69932 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17748 0 8 292 18048
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.010118268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.210624828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06472520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00933248
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.04686436
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.770.33591450.24244802X-RAY DIFFRACTION98.53
2.77-2.840.32681400.23294857X-RAY DIFFRACTION99.94
2.84-2.930.32151470.23234813X-RAY DIFFRACTION99.92
2.93-3.020.28141450.21924882X-RAY DIFFRACTION99.94
3.02-3.130.31471480.24044883X-RAY DIFFRACTION99.96
3.13-3.250.28211450.20894869X-RAY DIFFRACTION99.96
3.25-3.40.30691400.21644856X-RAY DIFFRACTION99.98
3.4-3.580.24471470.18344803X-RAY DIFFRACTION99.96
3.58-3.80.24351400.17324848X-RAY DIFFRACTION99.98
3.8-4.090.2281430.1644859X-RAY DIFFRACTION99.82
4.09-4.50.2171460.14924880X-RAY DIFFRACTION100
4.5-5.140.15211420.14034864X-RAY DIFFRACTION99.96
5.14-6.440.19511460.16034841X-RAY DIFFRACTION99.98
6.44-20.020.17661490.14854852X-RAY DIFFRACTION99.76
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.3721715185 Å / Origin y: 42.4147738286 Å / Origin z: 340.955066158 Å
111213212223313233
T0.287857734054 Å2-0.0290278059085 Å2-0.00402392934338 Å2-0.273203642281 Å20.0487748579814 Å2--0.305772654643 Å2
L0.0726080796553 °2-0.0381408949528 °20.112651946087 °2-0.142931102367 °2-0.147623329537 °2--0.445013534579 °2
S0.00477995040096 Å °-0.0266010097729 Å °-0.0762013489968 Å °2.13657181141E-5 Å °0.02470233459 Å °0.0766227660225 Å °0.125286068481 Å °-0.0403074265182 Å °-0.0202306001175 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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