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- PDB-8ily: Crystal structure of the RRM domain of human SETD1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ily
タイトルCrystal structure of the RRM domain of human SETD1A
要素SET domain containing 1A, histone lysine methyltransferase
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SETD1A / RRM
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / regulation of chromatin organization / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Set1C/COMPASS complex / histone H3K4 methyltransferase activity / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function ...[histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / regulation of chromatin organization / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Set1C/COMPASS complex / histone H3K4 methyltransferase activity / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / brain development / beta-catenin binding / PKMTs methylate histone lysines / methylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nuclear speck / DNA damage response / chromatin / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Set1A, RNA recognition motif / Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...Set1A, RNA recognition motif / Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase Set1-like / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase SETD1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bao, S. / Xu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2023
タイトル: Molecular insight into the SETD1A/B N-terminal region and its interaction with WDR82.
著者: Bao, S. / Xu, C.
履歴
登録2023年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SET domain containing 1A, histone lysine methyltransferase
B: SET domain containing 1A, histone lysine methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2832
ポリマ－25,2832
非ポリマー00
水4,450247
1
A: SET domain containing 1A, histone lysine methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6421
ポリマ－12,6421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SET domain containing 1A, histone lysine methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6421
ポリマ－12,6421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.542, 31.675, 65.579
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 SET domain containing 1A, histone lysine methyltransferase


分子量: 12641.687 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A804HLA6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 4M Sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40.41 Å / Num. obs: 18532 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 11.32 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05272 / Net I/σ(I): 21.32
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / Num. unique obs: 18532 / CC1/2: 0.989

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT1.20.1_4487データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→33.2 Å / SU ML: 0.1768 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.3744
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 855 4.61 %
Rwork0.1816 17677 -
obs0.184 18532 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 13.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→33.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1766 0 0 247 2013
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00691808
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92122436
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0647279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0092310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.3441244
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.810.25451420.20032847X-RAY DIFFRACTION98.06
1.81-1.950.27431470.1882941X-RAY DIFFRACTION99.9
1.95-2.140.22061460.1772951X-RAY DIFFRACTION99.84
2.14-2.450.26791550.19162926X-RAY DIFFRACTION99.87
2.45-3.090.2421130.19232977X-RAY DIFFRACTION99.87
3.09-33.20.20761520.16553035X-RAY DIFFRACTION99.56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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