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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iia
タイトルCrystal structure of the oligomeric state of the extracellular domain of human myelin protein zero(MPZ/P0)
要素Myelin protein P0
キーワードCELL ADHESION / membrane adhesion / oligomeric state
機能・相同性
機能・相同性情報


cell aggregation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / myelination / myelin sheath / chemical synaptic transmission / synapse / structural molecule activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Myelin protein P0, C-terminal / Myelin P0 protein, conserved site / : / Myelin-PO cytoplasmic C-term p65 binding region / Myelin P0 protein signature. / Myelin P0 protein-related / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype ...Myelin protein P0, C-terminal / Myelin P0 protein, conserved site / : / Myelin-PO cytoplasmic C-term p65 binding region / Myelin P0 protein signature. / Myelin P0 protein-related / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Sakakura, M. / Tanabe, M. / Mio, K.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K06515 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18K06601 日本
Japan Science and TechnologyJP18071859 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101070 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama1210001j001 日本
引用ジャーナル: Structure / : 2023
タイトル: Structural bases for the Charcot-Marie-Tooth disease induced by single amino acid substitutions of myelin protein zero.
著者: Sakakura, M. / Tanabe, M. / Mori, M. / Takahashi, H. / Mio, K.
履歴
登録2023年2月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myelin protein P0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1592
ポリマ-14,0671
非ポリマー921
91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.579, 88.579, 88.988
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Space group name HallI42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#11: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#12: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#13: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Myelin protein P0 / Myelin peripheral protein / MPP / Myelin protein zero / MPZ/P0


分子量: 14066.645 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MPZ / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: P25189
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Tris-HCl, 300 mM magnesium-formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→44.49 Å / Num. obs: 10861 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 26.8 % / Biso Wilson estimate: 49.75 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.028 / Net I/av σ(I): 13.9 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.09→2.14 Å / 冗長度: 27.4 % / Rmerge(I) obs: 3.297 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 815 / CC1/2: 0.815 / Rpim(I) all: 0.634 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NEU
解像度: 2.09→36.27 Å / SU ML: 0.2521 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.1569
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2319 501 4.62 %
Rwork0.2167 10343 -
obs0.2174 10844 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→36.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数982 0 6 51 1039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00461029
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69591402
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0524146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061179
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.5501136
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.30.33881370.28962503X-RAY DIFFRACTION99.44
2.3-2.630.35811240.27842547X-RAY DIFFRACTION99.89
2.63-3.310.27541100.24322590X-RAY DIFFRACTION99.96
3.31-36.270.19031300.18932703X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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