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万見
- PDB-8igq: Cryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis ADP bound FtsEX/R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8igq
タイトルCryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis ADP bound FtsEX/RipC complex in peptidisc
要素
  • Cell division ATP-binding protein FtsE
  • Cell division protein FtsX
  • Probable endopeptidase MT2245
キーワードTRANSPORT PROTEIN / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / transmembrane transporter activity / cysteine-type peptidase activity / transmembrane transport / manganese ion binding / cell division / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / NlpC/P60 domain profile. / Endopeptidase, NLPC/P60 domain / NlpC/P60 family / ABC transporter, lipoprotein release, LolD ...: / : / Cell division protein FtsE, ATP-binding / Cell division protein FtsX / FtsX, extracellular domain / FtsX extracellular domain / NlpC/P60 domain profile. / Endopeptidase, NLPC/P60 domain / NlpC/P60 family / ABC transporter, lipoprotein release, LolD / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease family / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cell division protein FtsX / Cell division ATP-binding protein FtsE / Probable endopeptidase MT2245
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者Li, J. / Xu, X. / Luo, M.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore)A-0008412-00-00 シンガポール
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Regulation of the cell division hydrolase RipC by the FtsEX system in Mycobacterium tuberculosis.
著者: Jianwei Li / Xin Xu / Jian Shi / Juan A Hermoso / Lok-To Sham / Min Luo /
要旨: The FtsEX complex regulates, directly or via a protein mediator depending on bacterial genera, peptidoglycan degradation for cell division. In mycobacteria and Gram-positive bacteria, the FtsEX ...The FtsEX complex regulates, directly or via a protein mediator depending on bacterial genera, peptidoglycan degradation for cell division. In mycobacteria and Gram-positive bacteria, the FtsEX system directly activates peptidoglycan-hydrolases by a mechanism that remains unclear. Here we report our investigation of Mycobacterium tuberculosis FtsEX as a non-canonical regulator with high basal ATPase activity. The cryo-EM structures of the FtsEX system alone and in complex with RipC, as well as the ATP-activated state, unveil detailed information on the signal transduction mechanism, leading to the activation of RipC. Our findings indicate that RipC is recognized through a "Match and Fit" mechanism, resulting in an asymmetric rearrangement of the extracellular domains of FtsX and a unique inclined binding mode of RipC. This study provides insights into the molecular mechanisms of FtsEX and RipC regulation in the context of a critical human pathogen, guiding the design of drugs targeting peptidoglycan remodeling.
履歴
登録2023年2月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Probable endopeptidase MT2245
A: Cell division ATP-binding protein FtsE
B: Cell division ATP-binding protein FtsE
D: Cell division protein FtsX
C: Cell division protein FtsX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,8837
ポリマ－157,0295
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Probable endopeptidase MT2245 / NlpC/P60 family protein


分子量: 39792.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: MT2245
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P9WHU2, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: タンパク質 Cell division ATP-binding protein FtsE


分子量: 25766.697 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: ftsE, Rv3102c, RVBD_3102c, LH57_16935, P425_03233
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O05779
#3: タンパク質 Cell division protein FtsX


分子量: 32851.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: ftsX
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A045GRS5
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: complex of FtsEX-RipC-ATP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影平均露光時間: 6.02 sec. / 電子線照射量: 38.837 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62136 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0048718
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.0711855
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.5971267
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0561449
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051525

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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