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- PDB-8igd: The crystal structure of the minimal interaction domains of DRB7.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8igd
タイトルThe crystal structure of the minimal interaction domains of DRB7.2:DRB4 complex
要素
  • Double-stranded RNA-binding domain (DsRBD)-containing protein
  • Double-stranded RNA-binding protein 4
キーワードGENE REGULATION / Double stranded RNA Binding proteins (dsRBPs)
機能・相同性
機能・相同性情報


ta-siRNA processing / RNAi-mediated antiviral immune response / miRNA processing / double-stranded RNA binding / defense response to virus / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
double strand RNA binding domain from DEAD END PROTEIN 1 / AtDRB-like, first double-stranded RNA binding domain, plant / AtDRB-like, second double-stranded RNA binding domain, plant / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-stranded RNA-binding domain (DsRBD)-containing protein / Double-stranded RNA-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Paturi, S. / Deshmukh, M.V.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Council of Scientific & Industrial Research (CSIR)MLP0161 インド
引用ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: The mechanism of DRB7.2:DRB4 mediated sequestering of endogenous inverted-repeat dsRNA precursors in plants
著者: Paturi, S. / Patra, D. / Behera, P.C. / Aute, R. / Waghela, N. / Kinatukara, P. / Deshmukh, M.V.
履歴
登録2023年2月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月18日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Double-stranded RNA-binding domain (DsRBD)-containing protein
B: Double-stranded RNA-binding domain (DsRBD)-containing protein
C: Double-stranded RNA-binding protein 4
D: Double-stranded RNA-binding protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5424
ポリマ－38,5424
非ポリマー00
水543
1
A: Double-stranded RNA-binding domain (DsRBD)-containing protein
D: Double-stranded RNA-binding protein 4


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study, The total rotational correlation time of the complex corroborates with that of the heterodimeric complex, isothermal titration calorimetry, DRB7.2M:DRB4D3 interact with ...根拠: NMR relaxation study, The total rotational correlation time of the complex corroborates with that of the heterodimeric complex, isothermal titration calorimetry, DRB7.2M:DRB4D3 interact with 1:1 stoichiometry as reported by ITC studies., NMR titrations
  • 19.3 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2712
ポリマ－19,2712
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8620 Å2
手法PISA
2
B: Double-stranded RNA-binding domain (DsRBD)-containing protein
C: Double-stranded RNA-binding protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2712
ポリマ－19,2712
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area8310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.940, 93.940, 102.810
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Space group name HallI4
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#7: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Double-stranded RNA-binding domain (DsRBD)-containing protein


分子量: 11002.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AT4G00420 / プラスミド: pETtrx-1b / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -RIPL / 参照: UniProt: F4JHB3
#2: タンパク質 Double-stranded RNA-binding protein 4 / dsRNA-binding protein 4 / AtDRB4


分子量: 8268.510 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: DBR4 / プラスミド: pET30a / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8H1D4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
解説: Diamond shaped crystals were formed within 3 days of crystallisation setup.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 4000, sodium citrate tribasic dihydrate, and isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Oxford cryostream controller 700 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年11月14日 / 詳細: VariMax HF
放射モノクロメーター: VariMax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→29.95 Å / Num. obs: 9938 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 62.19 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.9→3.04 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Num. unique obs: 4256 / CC1/2: 0.93 / Rpim(I) all: 0.161 / Rrim(I) all: 0.448 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
iMOSFLMv7.2.2データ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHENIX1.16_3549位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→29.95 Å / SU ML: 0.3634 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.5673
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2535 462 4.65 %
Rwork0.202 9470 -
obs0.2046 9932 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2077 0 0 3 2080
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00942125
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0352866
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0548313
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.26231284
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-30.32341510.2533145X-RAY DIFFRACTION100
3-4.180.30011490.21863146X-RAY DIFFRACTION100
4.18-7.120.20891620.17583179X-RAY DIFFRACTION99.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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