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- PDB-8if6: Conformational Dynamics of the D53-D3-D14 Complex in Strigolacton... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8if6
タイトルConformational Dynamics of the D53-D3-D14 Complex in Strigolactone Signaling
要素
  • F-box/LRR-repeat MAX2 homolog
  • SKP1-like protein 20
  • Strigolactone esterase D14
キーワードPLANT PROTEIN / D14 D3 D53 SL
機能・相同性
機能・相同性情報


bud dilation / regulation of shoot system morphogenesis / shoot system morphogenesis / regulation of meristem structural organization / negative regulation of seed germination / positive regulation of response to water deprivation / strigolactone biosynthetic process / secondary shoot formation / jasmonic acid mediated signaling pathway / auxin polar transport ...bud dilation / regulation of shoot system morphogenesis / shoot system morphogenesis / regulation of meristem structural organization / negative regulation of seed germination / positive regulation of response to water deprivation / strigolactone biosynthetic process / secondary shoot formation / jasmonic acid mediated signaling pathway / auxin polar transport / response to water deprivation / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to light stimulus / cullin family protein binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / protein ubiquitination / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Alpha/beta hydrolase family ...Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Alpha/beta hydrolase family / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Alpha/beta hydrolase fold-1 / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Strigolactone esterase D14 / F-box/LRR-repeat MAX2 homolog / SKP1-like protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.09 Å
データ登録者Liu, S.M. / Wang, J.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Plant Cell Physiol / : 2023
タイトル: Conformational Dynamics of the D53-D3-D14 Complex in Strigolactone Signaling.
著者: Simiao Liu / Jia Wang / Bin Song / Xinqi Gong / Huihui Liu / Qingliang Hu / Junhui Zhang / Qianqian Li / Jie Zheng / Hongwei Wang / H Eric Xu / Jiayang Li / Bing Wang /
要旨: Strigolactones (SLs) play fundamental roles in regulating plant architecture, which is a major factor determining crop yield. The perception and signal transduction of SLs require the formation of a ...Strigolactones (SLs) play fundamental roles in regulating plant architecture, which is a major factor determining crop yield. The perception and signal transduction of SLs require the formation of a complex containing the receptor DWARF14 (D14), an F-box protein D3 and a transcriptional regulator D53 in an SL-dependent manner. Structural and biochemical analyses of D14 and its orthologs DAD2 and AtD14, D3 and the complexes of ASK1-D3-AtD14 and D3CTH-D14 have made great contributions to understanding the mechanisms of SL perception. However, structural analyses of D53 and the D53-D3-D14 holo-complex are challenging, and the biochemical mechanism underlying the complex assembly remains poorly understood. Here, we found that apo-D53 was rather flexible and reconstituted the holo-complex containing D53, S-phase kinase-associated protein 1 (SKP1), D3 and D14 with rac-GR24. The cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of SKP1-D3-D14 in the presence of D53 was analyzed and superimposed on the crystal structure of ASK1-D3-AtD14 without D53. No large conformational rearrangement was observed, but a 9Å rotation appeared between D14 and AtD14. Using hydrogen-deuterium exchange monitored by mass spectrometry, we analyzed dynamic motifs of D14, D3 and D53 in the D53-SKP1-D3-D14 complex assembly process and further identified two potential interfaces in D53 that are located in the N and D2 domains, respectively. Together, our results uncovered the dynamic conformational changes and built a model of the holo-complex D53-SKP1-D3-D14, offering valuable information for the biochemical and genetic mechanisms of SL perception and signal transduction.
履歴
登録2023年2月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年7月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年7月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年7月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月30日Group: Data collection
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_planes
Item: _pdbx_validate_planes.type
改定 1.22023年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32025年7月23日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-box/LRR-repeat MAX2 homolog
C: Strigolactone esterase D14
B: SKP1-like protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,0713
ポリマ-132,0713
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 F-box/LRR-repeat MAX2 homolog / F-box and leucine-rich repeat MAX2 homolog / Protein DWARF 3


分子量: 79308.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: D3, Os06g0154200, LOC_Os06g06050, OSJNBa0085L11.6-1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q5VMP0
#2: タンパク質 Strigolactone esterase D14 / Protein DWARF 14 / Protein DWARF 88 / Protein HIGH-TILLERING DWARF 2


分子量: 33545.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: D14, D88, HTD2, Os03g0203200, LOC_Os03g10620
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q10QA5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: タンパク質 SKP1-like protein 20 / SKP1-like 20


分子量: 19217.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: SKP20, OSK20, Os09g0539500, LOC_Os09g36830, B1274F11.9, OsJ_30167
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q651E8
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Plant protein complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Oryza sativa (イネ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 7.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42499 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0048877
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.67512068
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0531222
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431383
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071572

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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