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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8if6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Conformational Dynamics of the D53-D3-D14 Complex in Strigolactone Signaling | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | PLANT PROTEIN / D14 D3 D53 SL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() bud dilation / regulation of shoot system morphogenesis / shoot system morphogenesis / regulation of meristem structural organization / negative regulation of seed germination / positive regulation of response to water deprivation / strigolactone biosynthetic process / secondary shoot formation / jasmonic acid mediated signaling pathway / auxin polar transport ...bud dilation / regulation of shoot system morphogenesis / shoot system morphogenesis / regulation of meristem structural organization / negative regulation of seed germination / positive regulation of response to water deprivation / strigolactone biosynthetic process / secondary shoot formation / jasmonic acid mediated signaling pathway / auxin polar transport / response to water deprivation / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to light stimulus / cullin family protein binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / protein ubiquitination / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.09 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Liu, S.M. / Wang, J. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Conformational Dynamics of the D53-D3-D14 Complex in Strigolactone Signaling. 著者: Simiao Liu / Jia Wang / Bin Song / Xinqi Gong / Huihui Liu / Qingliang Hu / Junhui Zhang / Qianqian Li / Jie Zheng / Hongwei Wang / H Eric Xu / Jiayang Li / Bing Wang / ![]() 要旨: Strigolactones (SLs) play fundamental roles in regulating plant architecture, which is a major factor determining crop yield. The perception and signal transduction of SLs require the formation of a ...Strigolactones (SLs) play fundamental roles in regulating plant architecture, which is a major factor determining crop yield. The perception and signal transduction of SLs require the formation of a complex containing the receptor DWARF14 (D14), an F-box protein D3 and a transcriptional regulator D53 in an SL-dependent manner. Structural and biochemical analyses of D14 and its orthologs DAD2 and AtD14, D3 and the complexes of ASK1-D3-AtD14 and D3CTH-D14 have made great contributions to understanding the mechanisms of SL perception. However, structural analyses of D53 and the D53-D3-D14 holo-complex are challenging, and the biochemical mechanism underlying the complex assembly remains poorly understood. Here, we found that apo-D53 was rather flexible and reconstituted the holo-complex containing D53, S-phase kinase-associated protein 1 (SKP1), D3 and D14 with rac-GR24. The cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of SKP1-D3-D14 in the presence of D53 was analyzed and superimposed on the crystal structure of ASK1-D3-AtD14 without D53. No large conformational rearrangement was observed, but a 9Å rotation appeared between D14 and AtD14. Using hydrogen-deuterium exchange monitored by mass spectrometry, we analyzed dynamic motifs of D14, D3 and D53 in the D53-SKP1-D3-D14 complex assembly process and further identified two potential interfaces in D53 that are located in the N and D2 domains, respectively. Together, our results uncovered the dynamic conformational changes and built a model of the holo-complex D53-SKP1-D3-D14, offering valuable information for the biochemical and genetic mechanisms of SL perception and signal transduction. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 379.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 413.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 40.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35402MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 79308.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: D3, Os06g0154200, LOC_Os06g06050, OSJNBa0085L11.6-1 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q5VMP0 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 33545.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: D14, D88, HTD2, Os03g0203200, LOC_Os03g10620 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q10QA5, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 |
#3: タンパク質 | 分子量: 19217.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SKP20, OSK20, Os09g0539500, LOC_Os09g36830, B1274F11.9, OsJ_30167 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q651E8 |
Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Plant protein complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 7.09 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 42499 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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