+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8ie2 | |||||||||
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Title | Crystal structure of Lactiplantibacillus plantarum GlyRS | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / LIGASE / aminoacyl-tRNA synthetase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information glycyl-tRNA aminoacylation / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / transferase activity / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Lactiplantibacillus plantarum WCFS1 (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.6 Å | |||||||||
Authors | Yamashita, S. / Tomita, K. | |||||||||
Funding support | Japan, 2items
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Citation | Journal: J.Biochem. / Year: 2023 Title: Mechanism of tRNA recognition by heterotetrameric glycyl-tRNA synthetase from lactic acid bacteria. Authors: Nagato, Y. / Yamashita, S. / Ohashi, A. / Furukawa, H. / Takai, K. / Tomita, K. / Tomikawa, C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8ie2.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8ie2.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8ie2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8ie2_validation.pdf.gz | 511.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8ie2_full_validation.pdf.gz | 599.2 KB | Display | |
Data in XML | 8ie2_validation.xml.gz | 132.9 KB | Display | |
Data in CIF | 8ie2_validation.cif.gz | 179.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/8ie2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/8ie2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34729.066 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The N-terminal GlyPro is derived from expression vector. (Rest of the HRV3c cleavage site) Source: (gene. exp.) Lactiplantibacillus plantarum WCFS1 (bacteria) Strain: WCFS1 / Gene: glyQ / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q88VS2, glycine-tRNA ligase #2: Protein | Mass: 78633.539 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lactiplantibacillus plantarum WCFS1 (bacteria) Strain: WCFS1 / Gene: glyS / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q88VS3, glycine-tRNA ligase |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.77 Å3/Da / Density % sol: 67.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 12% PEG3350, 4% Tacsimate pH 5.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-17A / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: May 30, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.6→50 Å / Num. obs: 46387 / % possible obs: 59.5 % / Redundancy: 6.8 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.258 / Rrim(I) all: 0.279 / Net I/σ(I): 6.82 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.6→48.63 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.44 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F Details: The anisotropically scaled and truncated mtz file were used for the final refinement.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.6→48.63 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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