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万見
- PDB-8ibh: Cep57 C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ibh
タイトルCep57 C-terminal domain
要素Centrosomal protein of 57 kDa
キーワードCELL CYCLE / coiled-coil / cell centrosome / scaffold
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-tubulin binding / spermatid development / fibroblast growth factor binding / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 ...gamma-tubulin binding / spermatid development / fibroblast growth factor binding / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / protein homooligomerization / centriolar satellite / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / microtubule binding / microtubule / centrosome / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cep57 centrosome microtubule-binding domain / Cep57 centrosome localisation domain / : / Centrosome microtubule-binding domain of Cep57 / Centrosome localisation domain of Cep57
類似検索 - ドメイン・相同性
Centrosomal protein of 57 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Chen, T. / Yeh, H.-W. / Cheng, H.-C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
National Science and Technology Council (Taiwan)111-2311-B-007 -009 - 台湾
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Cep57 regulates human centrosomes through multivalent interactions.
著者: Yeh, H.W. / Chen, P.P. / Yeh, T.C. / Lin, S.L. / Chen, Y.T. / Lin, W.P. / Chen, T. / Pang, J.M. / Lin, K.T. / Wang, L.H. / Lin, Y.C. / Shih, O. / Jeng, U.S. / Hsia, K.C. / Cheng, H.C.
履歴
登録2023年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月26日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[1] / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centrosomal protein of 57 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5361
ポリマ－12,5361
非ポリマー00
水23413
1
A: Centrosomal protein of 57 kDa

A: Centrosomal protein of 57 kDa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0732
ポリマ－25,0732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.937, 62.937, 81.494
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Space group name HallP642(x,y,z+1/6)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+2/3
#3: y,-x+y,z+1/3
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+1/3
#11: -x+y,y,-z
#12: x,x-y,-z+2/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Centrosomal protein of 57 kDa / Cep57 / FGF2-interacting protein / Testis-specific protein 57 / Translokin


分子量: 12536.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP57, KIAA0092, TSP57 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86XR8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.81 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES pH 7.5, 1.6 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→30 Å / Num. obs: 7114 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 25.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 38
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.9 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 681 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4L0R

4l0r


解像度: 2.1→24.91 Å / SU ML: 0.2125 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.5964
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2572 272 5 %
Rwork0.2383 5169 -
obs0.2392 5441 91.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数603 0 0 13 616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0157607
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.295812
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053792
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0076108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.3524242
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.650.32461200.23132287X-RAY DIFFRACTION83
2.65-24.910.23531520.24072882X-RAY DIFFRACTION98.6
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.84825230558-3.99130208668-1.304644409486.908701198650.9396838928643.545046758870.0178963133997-0.02775804001110.551705186676-0.367390808886-0.0637717041407-0.250594046836-0.5415441933170.0648076939955-0.0752058844980.2223095587380.0558942524863-0.04194066340820.3251964770280.0005308918804770.12084608009333.5515484029-19.20333234213.67945918492
26.2354333587-6.333613428220.1721674186677.468933078980.00917224631362.91636171759-0.138560170197-0.2557690042110.06964925476910.00441042000305-0.04153944000530.1578414235310.0321235334797-0.3492120804730.1625379806570.220011636688-0.01486737366460.007224779686160.342677384189-0.0749510591490.18525748234728.129004405-23.28086324218.67325440167
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 33 through 68 )33 - 682 - 37
22chain 'A' and (resid 69 through 106 )69 - 10638 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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