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- PDB-8iak: Cryo-EM structure of the yeast SPT-ORM2 (ORM2-S3A-N71A) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iak
タイトルCryo-EM structure of the yeast SPT-ORM2 (ORM2-S3A-N71A) complex
要素
  • Long chain base biosynthesis protein 1,Serine palmitoyltransferase 1
  • Protein ORM2
  • Serine palmitoyltransferase 2
  • Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / ceramide / phosphorylation / TRANSFERASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sphingolipid biosynthetic process / positive regulation of sphingolipid biosynthetic process / 3-keto-sphinganine metabolic process / multidimensional cell growth / serine palmitoyltransferase complex / intracellular sphingolipid homeostasis / serine C-palmitoyltransferase activity / serine C-palmitoyltransferase / ceramide metabolic process / regulation of programmed cell death ...negative regulation of sphingolipid biosynthetic process / positive regulation of sphingolipid biosynthetic process / 3-keto-sphinganine metabolic process / multidimensional cell growth / serine palmitoyltransferase complex / intracellular sphingolipid homeostasis / serine C-palmitoyltransferase activity / serine C-palmitoyltransferase / ceramide metabolic process / regulation of programmed cell death / sphingosine biosynthetic process / embryo development ending in seed dormancy / sphingolipid biosynthetic process / ceramide biosynthetic process / response to unfolded protein / Neutrophil degranulation / enzyme activator activity / pyridoxal phosphate binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
ORMDL family / ORMDL family / : / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine palmitoyltransferase 1 / Serine palmitoyltransferase 2 / Protein ORM2 / Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3 / Long chain base biosynthesis protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Xie, T. / Gong, X.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2024
タイトル: Collaborative regulation of yeast SPT-Orm2 complex by phosphorylation and ceramide.
著者: Tian Xie / Feitong Dong / Gongshe Han / Xinyue Wu / Peng Liu / Zike Zhang / Jianlong Zhong / Somashekarappa Niranjanakumari / Kenneth Gable / Sita D Gupta / Wenchen Liu / Peter J Harrison / ...著者: Tian Xie / Feitong Dong / Gongshe Han / Xinyue Wu / Peng Liu / Zike Zhang / Jianlong Zhong / Somashekarappa Niranjanakumari / Kenneth Gable / Sita D Gupta / Wenchen Liu / Peter J Harrison / Dominic J Campopiano / Teresa M Dunn / Xin Gong /
要旨: The homeostatic regulation of serine palmitoyltransferase (SPT) activity in yeast involves N-terminal phosphorylation of Orm proteins, while higher eukaryotes lack these phosphorylation sites. ...The homeostatic regulation of serine palmitoyltransferase (SPT) activity in yeast involves N-terminal phosphorylation of Orm proteins, while higher eukaryotes lack these phosphorylation sites. Although recent studies have indicated a conserved ceramide-mediated feedback inhibition of the SPT-ORM/ORMDL complex in higher eukaryotes, its conservation and relationship with phosphorylation regulation in yeast remain unclear. Here, we determine the structure of the yeast SPT-Orm2 complex in a dephosphomimetic state and identify an evolutionarily conserved ceramide-sensing site. Ceramide stabilizes the dephosphomimetic Orm2 in an inhibitory conformation, facilitated by an intramolecular β-sheet between the N- and C-terminal segments of Orm2. Moreover, we find that a phosphomimetic mutant of Orm2, positioned adjacent to its intramolecular β-sheet, destabilizes the inhibitory conformation of Orm2. Taken together, our findings suggest that both Orm dephosphorylation and ceramide binding are crucial for suppressing SPT activity in yeast. This highlights a distinctive regulatory mechanism in yeast involving the collaborative actions of phosphorylation and ceramide.
履歴
登録2023年2月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年2月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年2月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年2月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年2月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年2月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02025年6月18日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / em_software / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_mod_residue / struct_asym / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _em_admin.last_update / _em_software.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data processing / Experimental summary ...Data processing / Experimental summary / Other / Source and taxonomy / Structure summary
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: em_admin / em_software ...em_admin / em_software / entity / entity_poly / entity_src_gen
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _em_admin.last_update / _em_software.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Long chain base biosynthesis protein 1,Serine palmitoyltransferase 1
B: Serine palmitoyltransferase 2
D: Protein ORM2
C: Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3
E: Long chain base biosynthesis protein 1,Serine palmitoyltransferase 1
F: Serine palmitoyltransferase 2
H: Protein ORM2
G: Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,3018
ポリマ－314,3018
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Long chain base biosynthesis protein 1,Serine palmitoyltransferase 1


分子量: 59354.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: LCB1 / 株: S288c / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q94IB8, UniProt: P25045, serine C-palmitoyltransferase
#2: タンパク質 Serine palmitoyltransferase 2 / SPT 2 / Long chain base biosynthesis protein 2


分子量: 63417.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LCB2, SCS1, TSC1, YDR062W, D4246, YD9609.16 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P40970, serine C-palmitoyltransferase
#3: タンパク質 Protein ORM2


分子量: 24787.576 Da / 分子数: 2 / Mutation: S46A,S47A,S48A,N71A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: ORM2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q06144
#4: タンパク質 Serine palmitoyltransferase-regulating protein TSC3 / Temperature-sensitive CSG2-mutant suppressor protein 3


分子量: 9590.233 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TSC3, YBR058C-A / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q3E790
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SPT-ORM2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 200035 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00520612
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6827958
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.5692754
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0443166
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043552

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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