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- PDB-8i94: Structure of flavone 4'-O-glucoside 7-O-glucosyltransferase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8i94
タイトルStructure of flavone 4'-O-glucoside 7-O-glucosyltransferase from Nemophila menziesii, complex with luteolin
要素Glycosyltransferase
キーワードPLANT PROTEIN / flavone / luteolin
機能・相同性quercetin 3-O-glucosyltransferase activity / quercetin 7-O-glucosyltransferase activity / UDP-glycosyltransferase family, conserved site / UDP-glycosyltransferases signature. / UDP-glucoronosyl and UDP-glucosyl transferase / UDP-glucuronosyl/UDP-glucosyltransferase / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Chem-LU2 / Glycosyltransferase
機能・相同性情報
生物種Nemophila menziesii (コモンカズラ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Shirouzu, M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of ligand recognition specificity of flavone glucosyltransferases in Nemophila menziesii.
著者: Murayama, K. / Kato-Murayama, M. / Hosaka, T. / Okitsu, N. / Tanaka, Y. / Shirouzu, M.
履歴
登録2023年2月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase
B: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,5256
ポリマ－108,7602
非ポリマー7654
水1,63991
1
A: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7623
ポリマ－54,3801
非ポリマー3822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19580 Å2
手法PISA
2
B: Glycosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7623
ポリマ－54,3801
非ポリマー3822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.975, 75.226, 119.743
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.497, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Glycosyltransferase


分子量: 54380.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nemophila menziesii (コモンカズラ)
遺伝子: NmF4'G7GT
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A292GEP7, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-LU2 / 2-(3,4-dihydroxyphenyl)-5,7-dihydroxy-4H-chromen-4-one / Luteolin / ルテオリン


分子量: 286.236 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG3350, Hepes, Lithium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→48.33 Å / Num. obs: 35086 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 36.33 Å2 / Rrim(I) all: 0.222 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.43→2.52 Å / Num. unique obs: 3377 / CC1/2: 0.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.43→48.33 Å / SU ML: 0.3962 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 35.2474 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3094 1999 5.7 %
Rwork0.2373 33064 -
obs0.2415 35063 93.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.43→48.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6942 0 52 91 7085
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00857157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02039703
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05391079
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071232
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.5834320
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.43-2.490.36641260.29312094X-RAY DIFFRACTION84
2.49-2.560.36761450.26572388X-RAY DIFFRACTION95.58
2.56-2.630.37661460.27412395X-RAY DIFFRACTION95.92
2.63-2.720.35491410.28492346X-RAY DIFFRACTION93.99
2.72-2.820.34591430.25522371X-RAY DIFFRACTION93.84
2.82-2.930.34091440.25132361X-RAY DIFFRACTION94.17
2.93-3.060.30631380.24772311X-RAY DIFFRACTION92.91
3.06-3.220.36921410.25792325X-RAY DIFFRACTION92.67
3.22-3.430.38811400.24382326X-RAY DIFFRACTION92.19
3.43-3.690.29471380.23012286X-RAY DIFFRACTION91.4
3.69-4.060.28471420.2132333X-RAY DIFFRACTION92.39
4.06-4.650.2621460.20082416X-RAY DIFFRACTION95.14
4.65-5.860.27011530.21922518X-RAY DIFFRACTION99.44
5.86-48.330.28471560.24872594X-RAY DIFFRACTION99.67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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