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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8i0v | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | The cryo-EM structure of human post-Bact complex | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | SPLICING / spliceosome / Bact complex / RNA splicing / PRP2 / branching | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() U11/U12 snRNP / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / post-mRNA release spliceosomal complex / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / 3'-5' RNA helicase activity / U7 snRNP / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / histone pre-mRNA 3'end processing complex ...U11/U12 snRNP / regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / post-mRNA release spliceosomal complex / U2 snRNP binding / U7 snRNA binding / histone pre-mRNA DCP binding / 3'-5' RNA helicase activity / U7 snRNP / generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / histone pre-mRNA 3'end processing complex / alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / B-WICH complex / nuclear retinoic acid receptor binding / embryonic brain development / oocyte development / protein methylation / U12-type spliceosomal complex / poly(A) binding / 7-methylguanosine cap hypermethylation / RNA splicing, via transesterification reactions / U1 snRNP binding / mRNA 3'-end processing / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / methylosome / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / pICln-Sm protein complex / C2H2 zinc finger domain binding / U2-type catalytic step 1 spliceosome / pre-mRNA binding / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / snRNP binding / small nuclear ribonucleoprotein complex / splicing factor binding / SMN-Sm protein complex / P granule / host-mediated activation of viral transcription / spliceosomal tri-snRNP complex / U2-type precatalytic spliceosome / telomerase RNA binding / U2-type spliceosomal complex / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / telomerase holoenzyme complex / commitment complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / U2-type prespliceosome assembly / nuclear vitamin D receptor binding / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Notch binding / positive regulation of neurogenesis / RUNX3 regulates NOTCH signaling / U2-type catalytic step 2 spliceosome / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / SAGA complex / U4 snRNP / U2 snRNP / RNA Polymerase II Transcription Termination / U1 snRNP / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / protein peptidyl-prolyl isomerization / U2-type prespliceosome / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / WD40-repeat domain binding / inner cell mass cell proliferation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / nuclear androgen receptor binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / precatalytic spliceosome / cyclosporin A binding / lipid biosynthetic process / pattern recognition receptor activity / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / SMAD binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / spliceosomal complex assembly / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of RNA splicing / mRNA Splicing - Minor Pathway / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / Prp19 complex / blastocyst development / protein K63-linked ubiquitination / U5 snRNA binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / U5 snRNP / protein localization to nucleus / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic organ development / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / spliceosomal snRNP assembly / RNA processing 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Zhan, X. / Lu, Y. / Shi, Y. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular basis for the activation of human spliceosome. 著者: Xiechao Zhan / Yichen Lu / Yigong Shi / ![]() 要旨: The spliceosome executes pre-mRNA splicing through four sequential stages: assembly, activation, catalysis, and disassembly. Activation of the spliceosome, namely remodeling of the pre-catalytic ...The spliceosome executes pre-mRNA splicing through four sequential stages: assembly, activation, catalysis, and disassembly. Activation of the spliceosome, namely remodeling of the pre-catalytic spliceosome (B complex) into the activated spliceosome (B complex) and the catalytically activated spliceosome (B complex), involves major flux of protein components and structural rearrangements. Relying on a splicing inhibitor, we have captured six intermediate states between the B and B complexes: pre-B, B-I, B-II, B-III, B-IV, and post-B. Their cryo-EM structures, together with an improved structure of the catalytic step I spliceosome (C complex), reveal how the catalytic center matures around the internal stem loop of U6 snRNA, how the branch site approaches 5'-splice site, how the RNA helicase PRP2 rearranges to bind pre-mRNA, and how U2 snRNP undergoes remarkable movement to facilitate activation. We identify a previously unrecognized key role of PRP2 in spliceosome activation. Our study recapitulates a molecular choreography of the human spliceosome during its catalytic activation. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2.1 MB | 表示 | ![]() |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 35111MC ![]() 8i0pC ![]() 8i0rC ![]() 8i0sC ![]() 8i0tC ![]() 8i0uC ![]() 8i0wC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 14種, 15分子 ACEJLNPQRTUamy7
#1: タンパク質 | 分子量: 273974.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
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#3: タンパク質 | 分子量: 109560.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#4: タンパク質 | 分子量: 39359.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#9: タンパク質 | 分子量: 100610.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#10: タンパク質 | 分子量: 92406.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#12: タンパク質 | 分子量: 17032.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#14: タンパク質 | 分子量: 26674.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#15: タンパク質 | 分子量: 171502.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#16: タンパク質 | 分子量: 61770.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#18: タンパク質 | 分子量: 57280.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#19: タンパク質 | 分子量: 300255.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||
#25: タンパク質 | 分子量: 24642.131 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #33: タンパク質 | | 分子量: 33475.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #38: タンパク質 | | 分子量: 12427.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-RNA鎖 , 4種, 4分子 BFGH
#2: RNA鎖 | 分子量: 37254.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#5: RNA鎖 | 分子量: 34404.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: RNA鎖 | 分子量: 70435.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#7: RNA鎖 | 分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Pre-mRNA-splicing factor ... , 6種, 6分子 IMOVXZ
#8: タンパク質 | 分子量: 100148.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#11: タンパク質 | 分子量: 28780.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 46959.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 105646.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#22: タンパク質 | 分子量: 119443.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#24: タンパク質 | 分子量: 26163.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase-like ... , 2種, 2分子 SY
#17: タンパク質 | 分子量: 18257.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#23: タンパク質 | 分子量: 57324.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Pre-mRNA-processing factor ... , 2種, 5分子 Wqrst
#21: タンパク質 | 分子量: 65612.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#32: タンパク質 | 分子量: 55245.547 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Small nuclear ribonucleoprotein ... , 6種, 12分子 bnchdiejfkgl
#26: タンパク質 | 分子量: 13310.653 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #27: タンパク質 | 分子量: 13551.928 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #28: タンパク質 | 分子量: 9734.171 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #29: タンパク質 | 分子量: 10817.601 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #30: タンパク質 | 分子量: 8508.084 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #31: タンパク質 | 分子量: 13940.308 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-Splicing factor 3B subunit ... , 5種, 5分子 13245
#34: タンパク質 | 分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#35: タンパク質 | 分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#36: タンパク質 | 分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#37: タンパク質 | 分子量: 44436.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#39: タンパク質 | 分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-U2 small nuclear ribonucleoprotein ... , 2種, 2分子 po
#40: タンパク質 | 分子量: 25524.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#41: タンパク質 | 分子量: 28456.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 4種, 15分子 






#42: 化合物 | ChemComp-IHP / | ||
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#43: 化合物 | ChemComp-GTP / | ||
#44: 化合物 | ChemComp-MG / #45: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: The human Bact-III complex / タイプ: COMPLEX Entity ID: #1-#4, #20, #5, #7, #10, #14, #16, #18, #6, #13, #12, #19, #25-#31, #21-#23, #17, #32, #24, #8, #36, #35, #9, #11, #34, #33, #15, #37-#41 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.9 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1400 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 92596 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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