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- PDB-8hz4: The tetrameric structure of biotin carboxylase from Chloroflexus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hz4
タイトルThe tetrameric structure of biotin carboxylase from Chloroflexus aurantiacus in complex with bicarbonate
要素(Biotin carboxylase) x 2
キーワードLIGASE / biotin carboxylase / biotin carboxyl carrier protein / Chloroflexus aurantiacus / Acetyl-CoA carboxylase / 3-hydroxypropionate cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin carboxylase / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / fatty acid biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain ...Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Biotin carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Chloroflexus aurantiacus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Shen, J. / Wu, W. / Xu, X.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870740, 32171227, 31570738, 32000034, 82101628 中国
引用ジャーナル: Mbio / 年: 2024
タイトル: Chloroflexus aurantiacus acetyl-CoA carboxylase evolves fused biotin carboxylase and biotin carboxyl carrier protein to complete carboxylation activity.
著者: Shen, J. / Wu, W. / Wang, K. / Wu, J. / Liu, B. / Li, C. / Gong, Z. / Hong, X. / Fang, H. / Zhang, X. / Xu, X.
履歴
登録2023年1月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年3月20日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 2.12024年7月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biotin carboxylase
B: Biotin carboxylase
C: Biotin carboxylase
D: Biotin carboxylase
E: Biotin carboxylase
F: Biotin carboxylase
G: Biotin carboxylase
H: Biotin carboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,3668
ポリマ－262,3668
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)128.528, 126.224, 132.192
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Biotin carboxylase / Acetyl-coenzyme A carboxylase biotin carboxylase subunit A


分子量: 51342.344 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal BC domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Author stated: Chloroflexus aurantiacus Biotin carboxylase (WP_012257262) is a polypeptide containing 596 amino acids, which is composed of an N-terminal BC domain (Met1-Glu452) and C- ...詳細: Author stated: Chloroflexus aurantiacus Biotin carboxylase (WP_012257262) is a polypeptide containing 596 amino acids, which is composed of an N-terminal BC domain (Met1-Glu452) and C-terminal biotin carboxyl carrier domain (BCCP, Ala459-Lys596). However, the crystal structure resolved two homodimers in one asymmetric unit. Each monomer contains the intact BC domain (with chain ID A/B/C/D, length 474), but only partial of the BCCP domain (Arg470-Gly487) was resolved in the crystal structure. A long flexible linker between the BC and BCCP domains are invisible due to lack of clear electron density. It is difficult to distinguish the resolved BCCP domain (Arg470-Gly487) belonging to which chain of the BC domain. For accuracy, we assign the chain ID chain E/F/G/H for the resolved BCCP domain (Arg470-Gly487) in the coordinates.
由来: (組換発現) Chloroflexus aurantiacus (strain ATCC 29366 / DSM 635 / J-10-fl) (バクテリア)
遺伝子: Caur_1378 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A9W9X0, biotin carboxylase
#2: タンパク質
Biotin carboxylase / Acetyl-coenzyme A carboxylase biotin carboxylase subunit A


分子量: 14249.106 Da / 分子数: 4 / 断片: BCCP-lile domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Author stated: In the Genome of Chloroflexus aurantiacus, Biotin carboxylase (WP_012257262) is composed of BC and BCCP domains. In our tetrameric biotin carboxylase structure, BC and BCCP ...詳細: Author stated: In the Genome of Chloroflexus aurantiacus, Biotin carboxylase (WP_012257262) is composed of BC and BCCP domains. In our tetrameric biotin carboxylase structure, BC and BCCP domains are separated due to the poor electronic density of the flexible linker between the two domains. This "separation" confuses us to distinguish which two incomplete chains belong to the same chain. So, we have recoded the new chain for BCCP domain which are chain E,F, G, H.
由来: (組換発現) Chloroflexus aurantiacus (strain ATCC 29366 / DSM 635 / J-10-fl) (バクテリア)
遺伝子: Caur_1378 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A9W9X0, biotin carboxylase
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.55 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Bicine pH 9.0, 2% (v/v) 1,4-Dioxane, 10% (w/v) PEG20,000, 5% (w/v) PEG550
PH範囲: 7.8-8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→28.8 Å / Num. obs: 66529 / % possible obs: 99.22 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.895 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 3.2→3.314 Å / Num. unique obs: 6647 / CC1/2: 0.65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158精密化
HKL-3000723データスケーリング
HKL-3000723データ削減
PHASER1.19.2-4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→28.8 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2438 3184 4.79 %
Rwork0.2124 --
obs0.214 66468 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→28.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14386 0 20 0 14406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00314712
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68719965
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.0752088
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0462209
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072650
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.250.35391320.36432737X-RAY DIFFRACTION99
3.25-3.30.38371280.3492777X-RAY DIFFRACTION100
3.3-3.350.31331490.31532717X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.410.31821620.30342752X-RAY DIFFRACTION100
3.41-3.470.33791320.28482733X-RAY DIFFRACTION100
3.47-3.540.30021200.27492774X-RAY DIFFRACTION100
3.54-3.610.29711190.27292760X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.690.27351310.25142764X-RAY DIFFRACTION100
3.69-3.770.25541340.22452765X-RAY DIFFRACTION100
3.77-3.870.22971250.21252759X-RAY DIFFRACTION100
3.87-3.970.22561220.21352762X-RAY DIFFRACTION100
3.97-4.090.25641400.21732759X-RAY DIFFRACTION100
4.09-4.220.23531250.20172759X-RAY DIFFRACTION100
4.22-4.370.22281680.18682760X-RAY DIFFRACTION100
4.37-4.550.20011470.18062736X-RAY DIFFRACTION100
4.55-4.750.2031500.17982752X-RAY DIFFRACTION100
4.75-50.20771450.16942742X-RAY DIFFRACTION100
5-5.310.26241440.18132760X-RAY DIFFRACTION99
5.31-5.720.21671410.19662757X-RAY DIFFRACTION99
5.72-6.290.24041530.19022762X-RAY DIFFRACTION99
6.29-7.190.22381350.18972770X-RAY DIFFRACTION99
7.19-9.010.20371390.16382769X-RAY DIFFRACTION99
9.01-28.80.23411430.1932658X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 59.3023 Å / Origin y: -18.4379 Å / Origin z: 171.3322 Å
111213212223313233
T0.5589 Å20.0041 Å2-0.0419 Å2-0.414 Å20.015 Å2--0.5458 Å2
L0.2369 °20.0128 °2-0.0385 °2--0.0428 °20.0193 °2--0.1499 °2
S0.0145 Å °0.0525 Å °-0.0305 Å °-0.0671 Å °-0.0294 Å °0.0588 Å °-0.0263 Å °0.0072 Å °0.0138 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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