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万見
- PDB-8hwd: Cryo-EM Structure of D5 ADP form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hwd
タイトルCryo-EM Structure of D5 ADP form
要素Primase D5
キーワードVIRAL PROTEIN / MPVX
機能・相同性
機能・相同性情報


helicase activity / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
DNA primase/nucleoside triphosphatase, C-terminal / Poxvirus D5 protein-like / : / Bacteriophage/plasmid primase, P4, C-terminal / D5 N terminal like / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Uncoating factor OPG117
類似検索 - 構成要素
生物種Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Li, Y.N. / Zhu, J. / Guo, Y.Y. / Yan, R.H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82202517 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structural insight into the assembly and working mechanism of helicase-primase D5 from Mpox virus.
著者: Yaning Li / Jing Zhu / Yingying Guo / Renhong Yan /
要旨: The Mpox pandemic, caused by the Mpox virus (or monkeypox virus, MPXV), has gained global attention. The D5 protein, a putative helicase-primase found in MPXV, plays a vital role in viral replication ...The Mpox pandemic, caused by the Mpox virus (or monkeypox virus, MPXV), has gained global attention. The D5 protein, a putative helicase-primase found in MPXV, plays a vital role in viral replication and genome uncoating. Here we determined multiple cryo-EM structures of full-length hexameric D5 in diverse states. These states were captured during ATP hydrolysis while moving along the single-stranded DNA (ssDNA) track. Through comprehensive structural analysis combined with the helicase activity system, we revealed that when the primase domain is truncated or the interaction between the primase and helicase domains is disrupted, the double-stranded DNA (dsDNA) unwinds into ssDNA, suggesting a critical regulatory role of the primase domain. Two transition states bound with ssDNA substrate during unwinding reveals that two ATP molecules were consumed to drive DNA moving forward two nucleotides. Collectively, our findings shed light on the molecular mechanism that links ATP hydrolysis to the DNA unwinding in poxviruses.
履歴
登録2022年12月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Primase D5
F: Primase D5
D: Primase D5
E: Primase D5
C: Primase D5
B: Primase D5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)545,42112
ポリマ－542,8586
非ポリマー2,5636
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Primase D5


分子量: 90476.344 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
遺伝子: E5R, MPXV-COP-096, MPXV-M2940_FCT-100, MPXV-M2957_Lagos-100, MPXV-M3021_Delta-100, MPXV-M5320_M15_Bayelsa-093, MPXV-Nig_SEV71_2_82-095, MPXV-PCH-097, MPXV-Singapore-100, MPXV-SL-096, MPXV- ...遺伝子: E5R, MPXV-COP-096, MPXV-M2940_FCT-100, MPXV-M2957_Lagos-100, MPXV-M3021_Delta-100, MPXV-M5320_M15_Bayelsa-093, MPXV-Nig_SEV71_2_82-095, MPXV-PCH-097, MPXV-Singapore-100, MPXV-SL-096, MPXV-UK_P1-100, MPXV-UK_P2-100, MPXV-UK_P3-100, MPXV-USA2003_099_GR-100, MPXV-USA2003_206_DM-100, MPXV-USA2003_223_RS-100, MPXV-UTC-091, MPXV-W_Nigeria-095, MPXV-WRAIR096, MPXV298464_082, MPXV_LIB1970_184_107, MPXV_USA2003_039_107, MPXV_USA2003_044_107, PDLMKLCO_00105
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5IXS3
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: D5 ADP form / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Monkeypox virus (サル痘ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3.0.6 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 621428 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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