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- PDB-8hst: The structure of rat beta-arrestin1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hst
タイトルThe structure of rat beta-arrestin1
要素Beta-arrestin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Arrestin
機能・相同性
機能・相同性情報


V2 vasopressin receptor binding / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding ...V2 vasopressin receptor binding / regulation of inositol trisphosphate biosynthetic process / alpha-1A adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone receptor binding / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / sensory perception of touch / G alpha (s) signalling events / alpha-1B adrenergic receptor binding / follicle-stimulating hormone signaling pathway / protein phosphorylated amino acid binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / angiotensin receptor binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / MAP2K and MAPK activation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / negative regulation of interleukin-8 production / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / response to morphine / mitogen-activated protein kinase kinase binding / clathrin binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / stress fiber assembly / pseudopodium / negative regulation of interleukin-6 production / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / phototransduction / clathrin-coated pit / insulin-like growth factor receptor binding / negative regulation of protein ubiquitination / GTPase activator activity / positive regulation of protein ubiquitination / nuclear estrogen receptor binding / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / endocytosis / protein transport / positive regulation of protein phosphorylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / regulation of apoptotic process / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / transcription coactivator activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / postsynaptic density / endosome / protein ubiquitination / G protein-coupled receptor signaling pathway / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / glutamatergic synapse / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Yun, Y. / Yoon, H.J. / Choi, Y. / Lee, H.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: GPCR targeting of E3 ubiquitin ligase MDM2 by inactive beta-arrestin.
著者: Yun, Y. / Yoon, H.J. / Jeong, Y. / Choi, Y. / Jang, S. / Chung, K.Y. / Lee, H.H.
履歴
登録2022年12月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin-1
B: Beta-arrestin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0122
ポリマ－93,0122
非ポリマー00
水2,630146
1
A: Beta-arrestin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5061
ポリマ－46,5061
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-arrestin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5061
ポリマ－46,5061
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.285, 72.484, 116.388
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin-1 / Arrestin beta-1


分子量: 46505.809 Da / 分子数: 2 / 変異: C59V,C125S,C140S,C150V,C242V,C251V,C269S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arrb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29066
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.94 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 5% (w/v) PEG 8000, 100mM Imidazole/ Hydrochloric acid pH 8.0, 100mM Calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→50 Å / Num. obs: 57442 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.984 / Χ2: 0.052 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 201036
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.66-2.713.30.36827410.442195.4
2.71-2.763.40.36527940.453198.3
2.76-2.813.50.36429320.46199.4
2.81-2.873.50.31428180.468199.9
2.87-2.933.60.25529260.4931100
2.93-33.60.21428880.509199.9
3-3.073.50.18428480.5331100
3.07-3.153.50.16429350.591100
3.15-3.253.40.13428540.5981100
3.25-3.353.10.11228570.7071100
3.35-3.473.20.10129040.7411100
3.47-3.613.50.09128810.8791100
3.61-3.773.70.0928810.9251100
3.77-3.973.70.07728981.0651100
3.97-4.223.70.07128731.2081100
4.22-4.553.70.06329201.427199.8
4.55-53.60.06128481.582199.9
5-5.733.50.06128711.456199.7
5.73-7.213.10.06129061.37199.9
7.21-503.80.05828672.126199.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIXv1.19.2精密化
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.66→38.62 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2479 1455 4.92 %
Rwork0.1836 --
obs0.1868 29545 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→38.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5758 0 0 146 5904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095875
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1327961
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.083783
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062914
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091029
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.66-2.760.26391240.17472739X-RAY DIFFRACTION98
2.76-2.870.21891380.16162797X-RAY DIFFRACTION100
2.87-30.23751360.16162824X-RAY DIFFRACTION100
3-3.160.25471550.1932798X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.350.25761560.19342766X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.610.25581440.18632815X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.970.29681540.2042810X-RAY DIFFRACTION100
3.97-4.550.24731560.17432824X-RAY DIFFRACTION100
4.55-5.730.22761520.17252812X-RAY DIFFRACTION100
5.73-38.620.21651400.19842905X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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