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万見
- PDB-8hrz: Crystal structure of the p97-N/D1 hexamer in complex with six p47... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hrz
タイトルCrystal structure of the p97-N/D1 hexamer in complex with six p47-UBX domains
要素
  • NSFL1 cofactor p47
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitotic centrosome separation / nuclear membrane reassembly / Golgi stack / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion ...negative regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitotic centrosome separation / nuclear membrane reassembly / Golgi stack / : / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / mitotic spindle disassembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / Golgi organization / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / establishment of mitotic spindle orientation / RHOH GTPase cycle / autophagosome assembly / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / proteasomal protein catabolic process / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Attachment and Entry / ERAD pathway / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / establishment of protein localization / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / positive regulation of protein catabolic process / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / double-strand break repair / site of double-strand break / Neddylation / chromosome / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / membrane fusion / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding
類似検索 - 分子機能
SEP domain / NSFL1 cofactor p47, SEP domain superfamily / SEP domain / SEP domain profile. / Domain present in Saccharomyces cerevisiae Shp1, Drosophila melanogaster eyes closed gene (eyc), and vertebrate p47. / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / UBA-like domain ...SEP domain / NSFL1 cofactor p47, SEP domain superfamily / SEP domain / SEP domain profile. / Domain present in Saccharomyces cerevisiae Shp1, Drosophila melanogaster eyes closed gene (eyc), and vertebrate p47. / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / UBA-like domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / UBA-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / NSFL1 cofactor p47
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Nguyen, T.Q. / Kang, W.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1A6A1A10044154 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1C1C1004221 韓国
引用ジャーナル: J. Korean Chem. Soc. / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of the p97-N/D1 hexmaer in complex with six p47-UBX domains
著者: Nguyen, T.Q. / Kang, W.
履歴
登録2022年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
H: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
I: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
J: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
K: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
L: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
M: NSFL1 cofactor p47
N: NSFL1 cofactor p47
O: NSFL1 cofactor p47
P: NSFL1 cofactor p47
Q: NSFL1 cofactor p47
R: NSFL1 cofactor p47
S: NSFL1 cofactor p47
T: NSFL1 cofactor p47
U: NSFL1 cofactor p47
V: NSFL1 cofactor p47
W: NSFL1 cofactor p47
X: NSFL1 cofactor p47
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)706,87636
ポリマ－701,75024
非ポリマー5,12612
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)170.780, 178.850, 171.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.800, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 48904.109 Da / 分子数: 12 / 変異: E294A, K295A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質
NSFL1 cofactor p47 / UBX domain-containing protein 2C / p97 cofactor p47


分子量: 9575.035 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSFL1C, UBXN2C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNZ2
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.14 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 14% PEG 3350, 0.2M ammonium citrate tribasic (pH 7), 0.01M hexamine cobalt (III) chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40.013 Å / Num. obs: 242685 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Num. unique obs: 11034 / CC1/2: 0.53 / Rpim(I) all: 0.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0411精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→40.013 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.701 / ESU R Free: 0.325
詳細: Hydrogens have been used if present in the input file
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2558 11938 4.92 %
Rwork0.2132 230718 -
all0.215 --
obs-242656 99.301 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 71.106 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.821 Å20 Å20.114 Å2
2--4.489 Å20 Å2
3----2.294 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→40.013 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数48760 0 324 0 49084
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01249828
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6631.64867408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.6756216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg5.7225452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.467109046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.777102273
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.27860
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0236516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.221634
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.234156
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.21407
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1680.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2580.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.256.75324972
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it12.29812.10831152
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.0287.35824856
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it14.59513.21336256
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it19.43369.07471650
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.7-2.770.3858770.378157020.379179610.8720.8992.30550.361
2.77-2.8450.4078630.351164270.354175050.8960.91698.77180.33
2.845-2.9270.3818960.321160600.324169620.9120.93399.96460.296
2.927-3.0170.3587290.31158590.312165890.9170.9499.9940.286
3.017-3.1150.3238720.266151240.269159980.9320.95599.98750.243
3.115-3.2240.2877320.241148330.243155650.9420.9621000.224
3.224-3.3450.3047330.254141840.256149170.9410.9591000.242
3.345-3.480.2927180.239137190.242144370.9440.9651000.231
3.48-3.6340.2656260.223132270.225138530.9540.9711000.221
3.634-3.810.2865610.218127190.221132800.9480.9721000.222
3.81-4.0140.2246260.189118780.191125040.9680.9781000.2
4.014-4.2550.2274860.18114560.182119420.9670.981000.197
4.255-4.5450.226890.165105210.168112100.9710.9841000.189
4.545-4.9040.1965310.15899420.16104730.9770.9851000.184
4.904-5.3630.2195160.17391610.17696770.9690.9821000.202
5.363-5.9830.2164120.282880.20187010.9740.97999.98850.23
5.983-6.8830.2384010.21574260.21678270.9610.9761000.257
6.883-8.3680.1942720.17462840.17565560.9780.9831000.224
8.368-11.5840.2042470.15449470.15651970.9750.98799.94230.213
11.584-40.0130.2371510.22429620.22431190.9630.96699.80760.315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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