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- PDB-8hqq: Crystal structure of the glucose-binding protein SAR11_0769 from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hqq
タイトルCrystal structure of the glucose-binding protein SAR11_0769 from "Candidatus Pelagibacter ubique" HTCC1062 bound to glucose
要素Probable binding protein component of ABC sugar transporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC transporter / glucose transporter / periplasmic binding protein / solute-binding protein
機能・相同性Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / periplasmic space / beta-D-glucopyranose / Probable binding protein component of ABC sugar transporter
機能・相同性情報
生物種Candidatus Pelagibacter ubique HTCC1062 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Clifton, B.E. / Laurino, P.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Other private 日本
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: The ultra-high affinity transport proteins of ubiquitous marine bacteria.
著者: Clifton, B.E. / Alcolombri, U. / Uechi, G.I. / Jackson, C.J. / Laurino, P.
履歴
登録2022年12月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年9月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年10月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable binding protein component of ABC sugar transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1062
ポリマ－44,9261
非ポリマー1801
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.642, 44.642, 329.112
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Probable binding protein component of ABC sugar transporter


分子量: 44926.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candidatus Pelagibacter ubique HTCC1062 (バクテリア)
遺伝子: SAR11_0769 / プラスミド: pET-28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle T7 / 参照: UniProt: Q4FMK2
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1 uL 12 mg/mL protein + 1 uL 18.5% (w/v) PEG 1500, 10% (v/v) isopropanol, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5. Crystal was cryoprotected in 15% (w/v) PEG 1500, 30% (v/v) ethylene glycol, 10% (v/v) ...詳細: 1 uL 12 mg/mL protein + 1 uL 18.5% (w/v) PEG 1500, 10% (v/v) isopropanol, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5. Crystal was cryoprotected in 15% (w/v) PEG 1500, 30% (v/v) ethylene glycol, 10% (v/v) isopropanol, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→47.02 Å / Num. obs: 33089 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 12 % / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.239 / Rrim(I) all: 0.248 / Net I/σ(I): 6.28
反射 シェル解像度: 1.86→1.98 Å / 冗長度: 9.49 % / Rmerge(I) obs: 0.521 / Mean I/σ(I) obs: 1.08 / Num. unique obs: 4941 / CC1/2: 0.913 / Rrim(I) all: 0.545 / % possible all: 94.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
PHENIX1.20.1-4487-000精密化
XDSJan 10, 2022データ削減
XDSJan 10, 2022データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold

解像度: 1.86→38.4 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.36 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Initial refinement by simulated annealing in Phenix, followed by iterative real-space and reciprocal-space refinement in COOT and Refmac. Final rounds of reciprocal-space refinement including ...詳細: Initial refinement by simulated annealing in Phenix, followed by iterative real-space and reciprocal-space refinement in COOT and Refmac. Final rounds of reciprocal-space refinement including TLS refinement were performed in Phenix.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2369 1608 4.87 %
Rwork0.2037 --
obs0.2054 33030 98.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→38.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2960 0 12 99 3071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.931
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.348
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.86-1.920.3913970.3332543X-RAY DIFFRACTION90
1.92-1.990.38011290.29562772X-RAY DIFFRACTION98
1.99-2.070.30471270.26722824X-RAY DIFFRACTION99
2.07-2.170.28411340.24012819X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.280.29861650.22752832X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.420.23391280.22962873X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.610.27061460.21922879X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.870.26031590.20922877X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.290.23611470.20862910X-RAY DIFFRACTION100
3.29-4.140.21851620.1762959X-RAY DIFFRACTION100
4.14-38.40.19142140.16783134X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.673-0.4124-0.1260.47880.2030.18090.1704-0.17140.37420.4978-0.13190.4982-0.0909-0.2614-0.03970.4196-0.12490.1440.458-0.09530.3825-20.88558.0377-15.8174
21.36070.2926-0.16241.8404-0.63641.70860.2385-0.29440.42920.4758-0.17130.1349-0.5424-0.0282-0.130.4337-0.07860.1110.3267-0.05870.3301-10.102417.2134-16.7316
31.2762-0.3078-0.1741.80610.57031.69620.3591-0.56980.06520.8867-0.3244-0.183-0.01520.1068-0.09020.6283-0.2282-0.02190.5114-0.01360.3104-3.49414.8033-6.8018
40.76050.53660.14611.08630.21772.08180.00030.03320.0180.05060.08830.0160.08930.0917-0.07860.2625-0.0570.01690.2415-0.00420.2537-7.4212-1.4809-36.5917
51.69140.63230.06441.17870.05711.36980.00130.0575-0.0601-0.02090.0508-0.0250.04930.1534-0.05440.2473-0.05750.01290.27720.01070.2320.12525.7771-38.3367
61.59350.5336-0.05561.32250.43721.61910.1418-0.18390.02610.4143-0.14440.13470.1921-0.260.03070.3976-0.11350.05610.28840.00730.2567-13.2264-0.8041-22.4091
71.74580.0612-0.06991.0287-0.45361.0940.09740.102-0.18950.3051-0.1103-0.1280.13860.02480.01450.3582-0.078-0.00320.3179-0.01640.2564-1.1477-3.3761-25.4221
80.5677-0.21180.56080.68670.39271.31550.09220.23210.0708-0.0130.00660.079-0.2160.0224-0.10610.2781-0.12820.02750.29610.02040.25935.710415.654-37.6393
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 50 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 51 through 96 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 97 through 126 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 127 through 188 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 189 through 257 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 258 through 352 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 353 through 382 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 383 through 418 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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