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- PDB-8hqa: Crystal structure of the ectodomain of the MlaD protein from Esch... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hqa
タイトルCrystal structure of the ectodomain of the MlaD protein from Escherichia coli in the resting state
要素Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC transporter / Asymmetric protomer movement / Central channel / Gram-negative bacteria / Mla system / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipid transfer activity / intermembrane phospholipid transfer / phospholipid transporter activity / phospholipid-translocating ATPase complex / phospholipid transport / phospholipid binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Probable phospholipid ABC transporter-binding protein MlaD / : / Mce/MlaD / MlaD protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Dutta, A. / Kanaujia, S.P.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Science and Engineering Research Board (SERB)ECR/2018/000013 インド
引用ジャーナル: Protein J. / 年: 2024
タイトル: The Structural Features of MlaD Illuminate its Unique Ligand-Transporting Mechanism and Ancestry.
著者: Dutta, A. / Kanaujia, S.P.
履歴
登録2022年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
B: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
C: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3873
ポリマ－52,3873
非ポリマー00
水39622
1
B: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
C: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD

B: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD
C: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD

A: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD

A: Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,7746
ポリマ－104,7746
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
crystal symmetry operation4_454y-1/2,-x+1/2,z-1/41
crystal symmetry operation5_455-x-1/2,y+1/2,-z+1/41
Buried area9960 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area35170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.280, 64.280, 231.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Intermembrane phospholipid transport system binding protein MlaD


分子量: 17462.348 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: mlaD, yrbD, b3193, JW3160 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (D3) / 参照: UniProt: P64604
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.64 % / 解説: Tetragonal
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.5
詳細: 0.01 M nickel(II) chloride hexahydrate, 0.1 M tris pH 8.5, 20% (w/v) PEG monoethyl ether 2000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年12月12日 / 詳細: VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→77.02 Å / Num. obs: 8680 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.175 / Χ2: 0.92 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 86434
反射 シェル解像度: 3.2→3.42 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.552 / Num. measured all: 15458 / Num. unique obs: 1516 / CC1/2: 0.934 / Rpim(I) all: 0.177 / Rrim(I) all: 0.582 / Χ2: 0.72 / Net I/σ(I) obs: 3.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-30003000データ収集
MOSFLM7.4.0データ削減
Aimless0.7.9データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
REFMAC5.8.0352精密化
Coot0.9.8.5モデル構築
PDB_EXTRACT4データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→61.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 48.063 / SU ML: 0.381 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.513 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27543 442 5.1 %RANDOM
Rwork0.20644 ---
obs0.21008 8175 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.249 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.99 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.99 Å2-0 Å2
3----3.98 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.2→61.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2645 0 0 22 2667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132694
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0152599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8121.653666
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2171.5785991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0275340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.30122.769130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.20815454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0921516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023011
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02569
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6094.361369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6094.361368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3876.5241703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.3866.5241704
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7724.7481325
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7714.7471326
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.6616.9861963
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.32549.4762680
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.349.4812680
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A32510.1
12B32510.1
21A32860.09
22C32860.09
31B32800.09
32C32800.09
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 38 -
Rwork0.259 565 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.79680.4611-0.54344.0963-1.10374.96460.19430.0199-0.3106-0.1044-0.1263-0.29290.04910.4778-0.06810.0934-0.0577-0.05570.17320.02980.09323.387712.856233.8644
23.0364-0.71280.7392.4342-0.14836.802-0.0529-0.1653-0.16790.1142-0.12060.0242-0.058-0.23370.17350.20490.0108-0.06650.0350.02880.1426-17.031826.443922.7452
33.0725-1.06770.38383.6719-0.61016.3631-0.06510.1303-0.3114-0.01870.1546-0.22850.5730.3209-0.08950.23740.11350.06760.08270.00620.1276-8.483418.1761-1.8674
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A37 - 152
2X-RAY DIFFRACTION2B35 - 152
3X-RAY DIFFRACTION3C37 - 152

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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