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万見
- PDB-8hpm: LpqY-SugABC in state 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hpm
タイトルLpqY-SugABC in state 2
要素
  • (ABC transporter, ...) x 2
  • ABC sugar transporter, permease component
  • Bacterial extracellular solute-binding protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Trehalose / ABC transporter / tuberculosis
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate transport / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ABC-type transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / MalK, OB fold domain / MetI-like fold / MetI-like / : / MalK OB fold domain / ABC transporter, maltose/maltodextrin import, MalK-like / : / Molybdate/tungstate binding, C-terminal / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like ...: / MalK, OB fold domain / MetI-like fold / MetI-like / : / MalK OB fold domain / ABC transporter, maltose/maltodextrin import, MalK-like / : / Molybdate/tungstate binding, C-terminal / ABC transporter type 1, transmembrane domain MetI-like / MetI-like superfamily / Binding-protein-dependent transport system inner membrane component / ABC transporter integral membrane type-1 domain profile. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Trehalose import ATP-binding protein SugC / ABC transporter, permease protein SugB / Bacterial extracellular solute-binding protein / ABC sugar transporter, permease component
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Liang, J. / Yang, X. / Zhang, B. / Rao, Z. / Liu, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200983 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Structural insights into trehalose capture and translocation by mycobacterial LpqY-SugABC.
著者: Jingxi Liang / Xiuna Yang / Tianyu Hu / Yan Gao / Qi Yang / Haitao Yang / Wei Peng / Xiaoting Zhou / Luke W Guddat / Bing Zhang / Zihe Rao / Fengjiang Liu /
要旨: The human pathogen, Mycobacterium tuberculosis (Mtb) relies heavily on trehalose for both survival and pathogenicity. The type I ATP-binding cassette (ABC) transporter LpqY-SugABC is the only ...The human pathogen, Mycobacterium tuberculosis (Mtb) relies heavily on trehalose for both survival and pathogenicity. The type I ATP-binding cassette (ABC) transporter LpqY-SugABC is the only trehalose import pathway in Mtb. Conformational dynamics of ABC transporters is an important feature to explain how they operate, but experimental structures are determined in a static environment. Therefore, a detailed transport mechanism cannot be elucidated because there is a lack of intermediate structures. Here, we used single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structure of the Mycobacterium smegmatis (M. smegmatis) trehalose-specific importer LpqY-SugABC complex in five different conformations. These structures have been classified and reconstructed from a single cryo-EM dataset. This study allows a comprehensive understanding of the trehalose recycling mechanism in Mycobacteria and also demonstrates the potential of single-particle cryo-EM to explore the dynamic structures of other ABC transporters and molecular machines.
履歴
登録2022年12月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年9月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年9月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC sugar transporter, permease component
B: ABC transporter, permease protein SugB
C: ABC transporter, ATP-binding protein SugC
D: ABC transporter, ATP-binding protein SugC
E: Bacterial extracellular solute-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,5248
ポリマ－200,1675
非ポリマー1,3573
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AE

#1: タンパク質 ABC sugar transporter, permease component / SugA


分子量: 32739.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: sugA, MSMEI_4933
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: I7G6S2
#4: タンパク質 Bacterial extracellular solute-binding protein / LpqY


分子量: 50183.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: MSMEG_5061
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: A0R2C3

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ABC transporter, ... , 2種, 3分子 BCD

#2: タンパク質 ABC transporter, permease protein SugB


分子量: 29839.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: MSMEG_5059
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: A0R2C1
#3: タンパク質 ABC transporter, ATP-binding protein SugC


分子量: 43702.625 Da / 分子数: 2 / Mutation: E164N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: MSMEG_5058
発現宿主: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
参照: UniProt: A0R2C0

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糖 / 非ポリマー , 2種, 3分子

#5: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Trehalose-specific importer LpqY-SugABC complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #4, #3, #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45938 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01213058
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.82217889
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.4967789
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0942161
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0122300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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